Dominio proteico : porcion continua de una cadena polipeptidica que adopta una forma compacta y globular, con una funcion especifica dentro de la molecula. La mayoria de las proteinas poseen dos o tres dominios, cada uno con una funcion determinada. Muchas proteinas diferentes tienen dominios similares que cumplen la misma funcion, por ejemplo varias enzimas contienen dominios semejantes de union al NAD+

Desnaturalización proteica : las uniones que mantienen estabilizadas las estructuras secundarias, terciarias, y cuaternarias son mucho mas débiles que la covalentes de los enlaces peptidicos y de los puente disulfuro, por lo que se rompen mas fácil. A temperaturas entre 50° y 80° la mayoria de las proteinas de desnaturaliza, perdiendo su conformacion nativa. Los solventes organicos, los detergentes, cambios en el Ph tambien desnaturalizan a la proteina, no solo perdiendo su conformacion sino tambien su funcion biologica. En la desnaturalizacion no pierdo la estructura primaria dado que las uniones peptidicas no se rompen por hidrólisis.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS:

Simples: Cadena polipeptídicas

· Fibrosas: Colágeno, queratina, elastina

· Globulares: Albúmina, globulina

Conjugadas: apoproteina (fraccion peptidica) + grupo prostetico

• Lipoproteínas
• Glicoproteínas
• Hemoproteínas

ESTRUCTURAS PROTEICAS:

Estructura primaria : describe el número, clase, y secuencia de los residuos de aminoácidos que constituyen una cadena polipeptídica. Conforma el esqueleto carbonado de la cadena polipeptídica. Los restos laterales de los aminoácidos de unen entre si y con otras cadenas polipeptídicas, generando que el polipéptido se pliegue formando una estructura muy ordenada y estable (la estructura secundaria).

Estructura secundaria : el esqueleto carbonado tiende a tomar la conformación más favorable en el espacio. Existen dos estructuras polopeptidicas periodicas denominadas: alfa helice y beta plegada. En la estructura alfa helice, la cadena principal se enrolla hacia la derecha determinando un cilindro, los grupos –R se disponen hacia fuera y perpendiculares al cilindro. La estructura se estabiliza mediante puentes de hidrogeno entre el C=O de una union peptidica y el –NH de otra ubicada 4 aa mas adelante, ambos grupos quedan enfrentados al cumplirse una vuelta completa. Todas las uniones peptidicas participan en la formación de puentes de hidrogeno (uniones intracatenarias)

La estructura de hoja plegada se forma entre dos tramos de cadena paralelos o antiparalelos, que determinan una hoja plegada en zigzag. Los –R apuntan alternadamente hacia arriba y hacia abajo. Tambien se estabiliza mediante puentes de hidrogeno de todas las uniones enfrentadas.

Estructura terciaria : es la conformacion tridimensional del polipeptido plegado. Los restos polares de los aminoácidos luego de plegarse sobre si misma la cadena, quedan en contacto con el agua pudiendo establecer uniones puente de hidrogeno con esta ultima. La estructura terciaria se refiere a la disposición de los aminoácidos que se encuentran muy alejados en la secuencia lineal. Es estabilizada por interacciones hidrofobicas, fuerzas de Van der Waals, puentes de hidrogeno y las interacciones salinas. Las funciones de las proteinas dependen del plegamiento particular que adopten.

Estructura cuaternaria : existen proteínas formadas por más de una cadena polipeptidica, denominadas subunidades. Esta estructura es estabilizada por interacciones hidrofobicas, fuerzas de Van der Waals, puentes de hidrogeno y las interacciones salinas

La fisica define a la energia como la causa capaz de producir trabajo. Se dice que si un sistema no permite intercambio con el entorno es aislado, si intercambia energia unicamente es cerrado y si intercambia materia y energia es un sistema abierto. La primera ley de la termodinamica establece que la energia no puede ser creada ni destruida, es decir la energia total del sistema sumada a la del entorno siempre es constante. Solo una parte de la energia producida es “util” o capaz de realizar un trabajo, esa cantidad de energia “util” es denominada energia libre y se designa con la letra G. Un proceso es endergonico si requiere el aporte de energia util y exergonico si libera energia util al entorno. A la porcion de energia “inútil” se la conoce como entropia y se la designa con la letra S.

La segunda ley de la termodinamica dice que todo cambio energetico se produce de estados de mayor energia a estados de menor energia. Como consecuencia los cambios energeticos se dan de forma espontanea aumentando la entropia del universo y disminuyendo la energia util.

Todo proceso espontaneo sera irreversible.

LA CELULA Y LA ENERGIA

Como dice la primera ley de la termodinamica, la energia total del sistema (la celula) y el entorno permanece constante. Es decis que los seres vivos absorben de su entorno un tipo de energia que les resulta util (energia libre) y devuelven al mismo una cantidad equivalente de energia inútil aumentando el desorden, S. La celula es un sistema abierto, ya que intercambia materia y energia con su entorno, los sistemas abiertos no se hallan en equilibro, sino en un estado estacionario (se compensan las velocidades de entrada y salida). La celula es isotermica. La energia que la celula toma de su entorno la transforma en forma de energia quimica que le permite realizar un trabajo quimico o mecanico.

No todas las celulas obtienen la misma energia de su entorno, algunas utilizan la luz solar (celulas fotosinteticas, absorbe la luz un pigmento de clorofila y transforma en energia quimica y celulas autotroficas las cuales fabrican a partir de energia luminica su propio alimento) y otras, las heterotroficas quienes aprovechan la energia quimica contenida en diferentes moleculas organicas ricas en energia, como la glucosa. Ambos tipos celulares recuperan la energia del entorno en forma de energia quimica y la centralizan en el ATP (transportador de energia). La energia libre obtenida por la celula de su entorno queda recuperada en el tercer enlace fosfato del ATP. El ATP traslada la energia libre hacia los distintos puntos celulares para realizar algun trabajo. Al romperse el tercer enlace fosfato del ATP se libera una gran cantidad de energia y ademas da como producto ADP, para regenerar el ATP se lleva a cabo la fosfoliracion del ADP.

METABOLISMO CELULAR

Es el conjunto de reacciones bioquimicas que ocurren dentro de la celula, las cuales ocurren de manera ordenada, eficaz y especifica gracias a estar catalizadas por enzimas especificas. Las reacciones endergonicas son aquellas que necesitan el aporte de energia, las exergónicas son aquellas que liberan energia. El ATP es un intermediario comun en estas dos reacciones, en la primera aporta la energia transformandose en ADP, y en la segunda el ADP toma la energia transformandose en ATP.

El metabolismo se divide en dos fases, catabolismo y anabolismo, el primero constituye la fase de degradacion (exergónicas) y el segundo la fase de síntesis (endergonica), ambos procesos ocurren de forma simultanea.

Para resumir un poco… las reacciones a nivel energetico se clasifican en endergonicas y exergónicas, y a nivel proceso en catabolicas y anabolicas. El ATP actua como intermediario energetico conectando a todas las reacciones del metabolismo celular.

Actuan como catalizadores biologicas que aumentan la velocidad con que ocurren ciertas reacciones quimicas e intervienen en la conversión de distintos tipos de energia.

Todas las reacciones requieren superar una barrera energetica conocida como energia de activacion (cantidad minima de energia necesaria para que se lleve a cabo una dereminada reaccion). Los catalizadores bajan la energía de activación y aceleran la velocidad de la reacción (Catalizan). Aquellas moleculas sobre las cual actuan las enzimas se denominan sustratos y las que resultan de la accion se denominan productos. S--EàP

Se caracterizan por ser proteínas globulares de estructura 3 o 4 (excepto ribozinas – ARN con capacidad catalitica), por ser altamente específicas, saturables, inalterables (reutilizables), eficientes en pequeñas concentraciones, regulables y sensibles a la temperatura y el pH.

Las enzimas pueden clasificarse en enzimas simples (la parte proteica posee por si sola actividad catalitica) y enzimas conjugadas (poseen una parte no proteica para alcanzar la actividad catalitica) en donde la parte proteica sola es inactiva y se denomina apoenzima. Los cofactores enzimaticos pueden ser de dos tipos: Iones inorganicos (Mg2+, Mn2+, Cu2+, Zn2+, Na+, Cl-, etc.) y coenzimas (molecula organica pequeña: NAD, FAD, NADP, CoA). En el caso de que la coenzima este unida a la parte proteica se los denomina gurpos prosteticos, al unirse la apoenzima con su cofactor de denomina Holoenzima.

Las enzima tienen un sitio activo, con el que interaccionan los sustratos.

Las uniones que se forman entre las enzimas y los sustratos son debiles lo cual determina que la union sea reversible y que la enzima se recupere al finalizar la reaccion. Se han planteado dos modelos para describir la interaccion enzima-sustrato:

Modelo llave-cerradura : establece una total complementariedad entre el sitio activo de la enzima y el sustrato sobre el cual actual.

Modelo de ajuste inducido : la complementariedad del sitio activo de la enzima y el sustrato se alcanza luego de la interaccion entre ellos, es decir hay un reconocimiento dinamico y una modificacion en el sitio activo al unirse con el sustrato.

Sustrato-(Enzima)-Producto

Sitio activo: Agrupación de aá, distribuidos especialmente de manera precisa. En el sitio activo participan los radicales de aá a veces distante, que convergen una zona específica de la proteína. El sustrato interacciona con los aá del sitio activo por enlaces no covalentes de tipo Pte. de hidrógeno, Pte. salino, interacciones hidrofóbicas y fuerzas van der Waals. El sitio activo no es rígido, se amolda al sustrato.

Como funciona la enzima? :

CINETICA ENZIMATICA

Factores que afectan la cinetica enzimatica: concentración de sustrato, concentración de enzima, temperatura, pH y la presencia e inhibidores.

Concentración del sustrato: solo varia el sustrato, en la mayoria de las ezimas la velocidad varia con la concentración de sustrato. En una determinada concentración de enzimas se ve que a bajar concentraciones de sustrato la velocidad aumenta proporcional al aumento de la concentración de sustrato, hasta alcanzar una velocidad maxima en donde todos los sitios activos de la enzima se encuentran ocupados. A este estado en donde los sitios activos estan todos ocupados se lo conoce como saturacion. Relacion velocidad – sustrato = hiperbola. Inversas = rectas.

Temperatura: a bajas temperaturas la enzima se encuentra inactiva (la velocidad de reaccion es baja) y a altas temperaturas se denaturaliza (se ven afectadas las uniones entre aminoácidos importantes para mantener la estructura terciaria de la proteina), por lo tanto todas tendran una temperatura optima en donde se alcanza el mayor nivel de actividad. La mayoria pierden su actividad en 60° aprox.

pH : las enzimas son proteinas cuyos Monoceros son los aminoácidos quienes tienen la capacidad de capturar o liberar protones de acuerdo al pH del medio. Esto afecta la carga neta del aminoacido modificando la estructura terciaria de la proteina y por ende la estructura tridimensional del sitio activo.

KM: Constante de Michaelis-Menten. Corresponde a la concentración de sustrato con la cual la velocidad de reacción alcanza un valor igual a la mitad de la velocidad máxima. En condiciones definidas de temperatura y pH, la Km tiene un valor fijo para cada enzima y sirva para catalizarla. Indica indirectamente el grado de afinidad de la enzima con el sustrato: A mayor Km, menor afinidad, y viceversa.

Inhibidores enzimáticos

• Irreversibles : Alteran permanentemente a la enzima, provocan pérdida de la actividad enzimática. Un ejemplo es la penicilina, que inhibe a la enzima transpeptidasa. También están los insecticidas que inhiben la enzima acetilcolinesterasa y ademas el plomo, mercurio y arsenico. No se aplica Michaelis-Menten.
• Reversible: el inhibidor se fija a la enzima dando por resultado la perdida de la actividad. Se puede “retirar” el inhibidor y revertir la situación de inhibición. Existen tres tipos:

1. Competitivo: tiene similitud estructural con el sustrato; se fija al sitio activo de la enzima impidiendo la fijación del sustrato. Si hay mucho sustrato hay más posibilidades de que “gane” este. Cuando la enzima se une al inhibidor disminuye la afinidad de la E por el S (km) pero no altera la velocidad máxima.

2. No competitivo: No compite con el sustrato por el sitio activo, ambos se unen formando un complejo ESI el cual inhibe de todas formas y no da producto. El inhibidor se fija indistintamente a la enzima libre E y al complejo enzima-sustrato ES. Ni el complejo EI, ni el complejo ESI son productivos. Cuándo hay inhibidor cae la velocidad máxima y no se modifica el Km ya que el aumento de la concentración se sustrato no revertiria al inhibidor.

3. Acompetitivo: El inhibidor solo puede fijarse al complejo ES; el complejo ESI no es productivo, el inhibidor impide la acción catalítica. Cuándo hay inhibidor disminuye la velocidad máxima y el Km.

Regulación de la actividad enzimática

Existen tres tipos de regulación de las enzimas:

- Regulacion de la actividad catalitica (activacion – inhibición)

- Regulación de la síntesis de enzimas (inducción – represion)

- Regulación de la degradacion de enzimas.

Regulacion de la actividad catalitica: consiste en modificar la actividad de las unidades de moleculas de enzimas preformadas, sin variar la cantidad de enzima ya sintetizada por la celula, lo cual ahorra una gran cantidad de energia.

Retroinhibicion o inhibición feed-back: las transformaciones de un compuesto en el organismo se producen por medio de una serie de etapas catalizadas por una enzima, cuyo producto sera el sustrato para la enzima de la siguiente etapa. Estas secuencias de denominan vias metabolicas, estando las enzimas alineadas de determinada forma formando sistemas multienzimaticos. La enzima que cataliza primera actua como reguladora, modificando su actividad mediante estimulos especificos, asi puede ser modulada negativamente por el producto final cuando este alcanza una concentración suficientemente alta. Por esto la cadena entra en reposo y se evita la acumulación inútil del metabolito. Cuando la concentración del producto desciende la enzima se vuelve a activar.

ENZIMAS ALOSTÉRICAS: son enzimas que presentan mas sitios de union ademas del sitio activo, los cuales al fijarse cierta sustancia ocasionan cambios en la conformacion y actividad de otros sitios. No pueden explicarse con el modelo de Michaelis-Menten. Muestran graficas sigmoideas. Estas enzimas estan formadas por dos o mas subunidades polipeptidicas y en consecuencia dos o mas sitios de union del sustrato. Efecto cooperativo: Cuándo un modulador (sustrato) se une a un sitio activo, se produce un cambio conformacional que se trasmite a las otras subunidades y modifica la aptitud del sitio activo para recibir al sustrato, el cual tambien acelera la actividad catalitica. Estas enzimas tambien pueden ser reguladas por otros modificadores distintos al sustrato, siendo estos moduladores positivos (activan) o negativos (inhiben). Positivos: Aumentan la afinidad de la enzima por el sustrato. La forma es relajada.Negativos: Disminuyen la afinidad de la enzima por el sustrato. La forma es tensa. Todos estos se denominan efectores alostericos (sustrato y moduladores). A baja concentración de sustrato la velocidad es baja, cuando aumenta la concentración de sustrato la velocidad aumenta.

-Modificación covalente : puede ser reversible, las enzimas son modificadas por adición o sustracción de grupos unidos covalentemente. La mas frecuente es la fosforilacion y desfosforilacion (proceso de union o eliminación de fosfatos) ejercida por otras enzimas en presencia de ATP. Tambien puede ser irreversible en donde las enzimas se sintetizan en forma inactiva para activarse en el lugar y tiempo adecuado fisiológicamente. Por ejemplo la hidrólisis de un enlace peptídico activa la enzima de forma irreversible.

-Compartimentarización : en células eucariotas se alojan una gran cantidad de enzimas que catalizan un gran numero de reacciones pertenecientes a diferentes vias metabolicas. Para un funcionamiento coordinado se necesita ordenar la distribución de las enzimas.

-Isoenzimas : Son enzimas diferentes con la misma actividad catalitica. Poseen distinto Km.

Control genético: Implica un cambio en el número total de moléculas enzimáticas. Hay inducción y represión, que frena la información genética.

Todas las celulas tienen una membrana plasmatica. La celula se encuentra en un constante intercambio con el medio extracelular. Una celula se mantiene viva si mantiene su organización y realiza los trabajos, para los cuales requiere energia que debera ingresar a la celula por medio de alimentos y nutrientes desde el medio extracelular pasando a traves de la membrana plasmatica, del procesamiento de estos alimentos y nutrientes por el metabolismo obtendra materia y energia para relizar ese determinado trabajo. La membrana plasmatica tiene permeabilidad selectiva, dado que regula el intercambio de materiales entre la celula y el medio. La membrana es una estructura compleja responsable del control de funciones vitales, la propiedade de ser una barrera muy selectiva restringe el transporte de solutos y agua, estos transportes pueden ser regulados por la acumulación se ciertos iones, la generacion y mantenimiento de un gradiente de concentración y el mantenimiento del equilibrio hidrico.

La membrana esta compuesta por lípidos, proteínas y glúcidos.

• LIPIDOS DE MEMBRANA:

La mayoria son fosfolípidos, los cuales tienen una cabeza polar y una cola hidrofobica. Son anfipáticos y en solucion acuosa forman bicapas donde sus colas hidrofobicas de enfrentan. Se ubican de forma tal que las cabezas hidrofilicas quedan en contacto con el medio acuoso y el agua del protoplasma. La bicapa no es estatica, las moleculas que lo componen son capaces de moverse cambiando de posición, es decir forman una capa fluida. Las membranas biologicas por lo tanto son estructuras dinamicas y reguladas. Los lípidos son diferentes en cada capa de la membrana lo que resulta en asimetria de la membrana. En celulas eucariontes hay cantidades altas de colesterol en las membranas, lo que produce una separacion en las cadenas de acidos grasos y reduce la movilidad de los lipidos haciendo menos fluida a la membrana y disminuyendo la permeabilidad a moleculas pequeñas. Desempeñan un rol estructural ya que forman una barrera física.

Un factor que influye en la fluidez de las bicapas lipídicas es el grado de instauración de las colas hidrocarbonadas (a mayor saturación mayor fluidez). También influye la longitud de la cadena de las colas hidrocarbonadas (a menor longitud, mayor fluidez) y la presencia de colesterol (a mayor temperatura restringe la fluidez de la membrana).

• PROTEINAS DE MEMBRANA

El modelo mas aceptado es el de mosaico fluido, en donde la bicapa es interrumpida por proteinas que la atraviesan total o parcialmente, las cuales son intrinsecas o intregrales y proteinas perifericas o extrinsecas.

Las proteinas integrales poseen segmentos hidrofobicos inmersas en los lipidos. Hay varios tipos: proteinas estructurales (funcion mecanica), transportadoras o Carriers (transportan sustancias a traves de la membrana), proteinas con funcion enzimatica, receptores (para distintas moleculas que llevan alguna información como neurotransmisores y hormonas) y hay proteinas transductoras de la señal que llega a alguno de estos receptores, rambien hay proteinas antigenicas, Algunas proteinas integrales forman canales (pasaje de iones) y otras funcionan como bombas (que extraen o introducen algun ion con gasto de energia). Las proteinas perifericas se encuentran unidas a las regiones expuestas de las proteinas integrales por fuera de la bicapa. Se encuentran dispersas, se mantienen unidas a las cabezas polares de los fosfolípidos o a las porciones polares de las proteinas integrales. Tienen disposición asimetrica. El citoesqueleto interacciona con la membrana por medio de proteinas perifericas.

• GLÚCIDOS DE MEMBRANA

En general son oligosacáridos asociados a proteinas y lipidos formando glicoproteínas y glicolipidos. Su disposición es asimetrica, participan del reconocimiento celular. Muchos receptores son glicoproteínas. Se encuentran a veces como proteoglicanos (polisacaridos muy grandes y proteinas). Los polisacaridos de encuentran “mirando” hacia fuera unidos a una proteina integral, forman el glucocalix protegiendo a la celula.

v Movimiento de sustancias a traves de la membrana.

Concepto de difusión: proceso por el cual los atomos y moleculas se mueven al azar y en forma continua. El calor aumenta la energia provocando un movimiento molecular mas rapido. Difusión neta: movimiento de soluto desde un lado de mayor concentración a uno de menor concentración hasta alcanzar el equilibrio DINAMICO ya que las moleculas siguen moviendose, ya en el equilibrio no hay difusión neta.

Concepto gradiente de concentración: secuencia gradual de concentraciones que permite que un soluto pase del lugar donde esta mas concentrado hacia el menos concentrado hasta anular la diferencia.

La membrana plasmatica separa dos medios. La dificultad que esta tiene es que es poco permeable a las moleculas solubles en agua debido a la disposición de los fosfolípidos en la bicapa. La membrana presenta una permeabilidad selectiva.

MECANISMOS DE TRANSPORTE

• Difusión simple pasiva : No hay componente de la membrana que medie el transporte. Es a favor del gradiente de concentración. La molécula debe tener un tamaño pequeño y no ser polar (Por ejemplo: H2O y O). Es pasiva, no gasta energía.
• Difusión facilitada : Puede ser por canal o por Carriers. Los canales median iónes (inorganicos) y son específicos y no estan abiertos la mayor parte del tiempo. Es a favor del gradiente de concentración sin gasto de energia. Las proteinas integrales pueden actuar como transportadoras o canales. Aquellas sustancias que no pueden atravesar la bicapa lo hacen gracias a esta clase de proteinas (aminoácidos, monosacaridos). Interviene un transportador que se une al soluto y la proteina luego sufre un cambio en su conformacion (terciaria y cuaternaria) liberandola al otro lado de la membrana. Luego la proteina retorna a su estado anterior y puede repetir el ciclo. los canales pueden ser cationicos (carga +) o anionicos (carga -). Los iones se mueven siguiendo el gradiente electroquimico. VER PAGINA 23 CUADERNILLO 5/6 APARTADO.

• Osmosis : Movimiento de moléculas de agua a través de una membrana semipermeable, desde una solución hipotónica hacia una hipertónica. Es pasiva.

Solución hipotónica: Presenta comparativamente menor concentración de soluto. Si una célula se sumerge en un medio hipotónico gana agua (lisado y turgente)

Solución isotónica: Presenta igual cantidad de soluto. Una célula aquí sumergida se mantiene estable (normal y fláccida)

Solución hipertónica: Presenta comparativamente mayor concentración de soluto. Una célula sumergida en un medio hipertónico pierde agua (crenación y plasmolizis)

• Transporte activo: Es en contra del gradiente dado que van desde una zona de menor concentración, por lo que gasta energía. Es un transporte activo mediado por una bomba. Las bombas son específicas.

Un ejemplo del trasporte activo primario es la bomba de Na+ y K+ (saca Na+ y hace ingresar K+). La bomba es una proteina de membrana que hidroliza ATP (es una ATPasa). Por cada ATP entran dos K+ y salen tres Na+.

TIPOS DE TRANSPORTE

Uniporte (mueve una especie química en una dirección), simporte o cotransporte (mueve dos especies químicas en la misma direccion) y antiporte o contrastrasporte (mueve dos especies químicas en sentido contrario como cuando se intercambian iones).

TRANSPORTE EN MASA:

Esta la exocitosis (implica la salida de macromoléculas) y la endocitosis (ingreso de macromoléculas) que se subdivide en fagocitosis, pinocitosis y la endocitosis mediada por receptor.

La endocitosis es un proceso por el cual la membrana plasmática envuelve partículas que están en el exterior y las introduce en el citoplasma dentro de una vesícula.

La pinocitosis se lleva a cabo si se trata de sustancias disueltas (liquido), las vesículas son en general pequeñas. La fagocitosis si se trata de partículas mayores, las vesículas que se forman son mayores.

La endocitosis mediada por receptores comienza cuando a la membrana de una celula capaz de realizar endocitosis llegan moleculas especificas que lo estimulan (macromoleculas o complejos moleculares). Los receptores que las reciben comienzan a acercarse migrando horizontalmente por la bicapa llegando a una zona rica en proteinas donde se forman las fositas de endocitosis donde comienzan a invaginarse la membrana formando el fagosoma. Es regulable y selectivo. Un ejemplo es la lipoproteina LDL.

Sistema vacuolar citoplasmatico (SVC)

Componentes: Envoltura nuclear, retículo endoplasmatico (REG y REL), aparato de Golgi y lisosomas y endosomas.

Funciones: Sistema de macromoléculas, circulación intracelular, soporte mecánico.

CIRCULACIÓN INTRACELULAR: Se puede transportar un cargamento (transporte vesícular de cargamento). Hay una cisterna dadora y otra receptora. También se pueden trasnsportar componentes de la propia membrana.

BROTACIÓN VESICULAR: Una vez que se produce la brotación las vesículas de llaman cubiertas, después se desnudan y se fusionan en la cisterna receptora.

VESÍCULAS REVESTIDAS:

· Clatrina: Golgi a Lisosomas, Vesículas de secreción regulada, Vesículas formadas por endositos

· Cop I y II: RE a Golgi, De cisterna a cisterna del golgi, Vesículas de secreción continua, Vesículas recicladoras

Intimamente vinculado con la síntesis proteica, interviene en síntesis y secrecion de protinas como en celulas del páncreas que producen enzimas digestivas que son secretadas al tubo digestivo. Conjunto de cisternas, paralelas entre si formando pilas de membranas a veces comunicadas mediante tubulos membranosos. Posee ribosomas adheridos a la cara externa de su membrana, formados por distintas moléculas de ARN y proteínas. Participa en lasíntesis de proteínas (lisosomales o enzimas hidrolíticas, integrales de membrana y de secreción), también participa en la glicosilación de proteínas (glucoproteinas).

Las proteinas se sintetizan en el citosol comenzando en los ribosomas. Algunas proteínas tienen un péptido señal, que explican la síntesis de proteínas en el ribosoma del REG. En la células eucariotas se han encontrados unas partículas de reconocimiento de la señal (PRS) que son capaces de reconocer y unirse al péptido señal que esta asomando de un ribosoma. Ese complejo es reconocido por un receptor que se encuentra en la membrana del REG y asi la proteina puede ingresar a la luz de la cisterna.

Las que tienen péptido señal (Lisosomales, de secreción, integrales de membrana, proteínas de RE o Golgi) hacen co-traslación. Las que no tienen péptido señal (Del citosol, nucleares, de mitocondria, de cloroplasto, de peroxisoma) hacen post-traslación.

Las lisosomales y las de secreción son solubles, quedan sueltas en la luz.

Síntesis de proteínas solubles:

• Se inicia en un ribosoma citosólico
• El péptido señal es reconocido por la PRS(ARNpc + Proteínas)
• Se detiene transitoriamente la síntesis proteica y el ribosoma se direcciona hacia el RE
• El receptor de la PRS reconoce a la PRS y se reanuda la síntesis
• La peptidasa señal corta al péptido señal
• La síntesis avanza y la cadena polipeptídica cae dentro de la luz del RE
• Finaliza la síntesis, se disocian las subunidades ribosomales
• La proteína queda solubilizada en el RE

Síntesis de proteínas de membrana:

• La peptidasa señal corta al péptido señal
• La síntesis avanza y la cadena polipeptídica cae dentro de la luz del RE
• Emerge del ribosoma una secuencia de anclaje
• La proteína queda anclada en la membrana del RE
• Avanza el crecimiento de la cadena polipeptídica
• Finaliza la síntesis liberándose las subunidades ribosomáticas

Glicosilación de proteínas en REG: La señal determina la adhisión de restos glucídicos

Sistema de túbulos membranosos sin ribosomas adheridos en superficie. En el REL se produce la degradación del glucógeno, liberándose glucosa. Participa en la síntesis de los lípidos (fosfolípidos, colesterol, ceramida, triglicéridos) y en la detoxificación (En hepatocitos, transforma drogas liposolubles en hidrosolubles: orina). También participa indirectamente en la degradación del glucógeno y en el almacenamiento de calcio y en su liberación.

Conjunto de cisternas curvas y apiladas. Es el intermediario entre los productos del retículo endoplasmático y la membrana plasmática de la célula.

La cisterna que recibe las vesículas provenientes del RE se llama cisterna Cis de formación y la cara opuesta, por la que sale la vesícula de la cisterna Trans, de maduración. Las que están entre esas dos se llaman cisternas mediales.

Modifica glucoproteínas provenientes del REG: Glicosilación Terminal; Modifica lípidos provenientes del REL: Síntesis glucoesfingolípidos y esfingomielina; Sintetiza polisacaridos complejos: GAG, pectinas, hemicelulosa; Forma vesículas de secreción; Forma lisosomas.

La secreción puede ser continua o regulada. La glucoproteínas transportada por una vesícula que brota del Golgi puede diferenciarse del estado en que ingresó al Golgi por la composición de sus cadenas glucídicas.

Los lisosomas son vesículas de membrana simple que se originan en el aparato de Golgi. Contienen enzimas Hidrolíticas o hidrolasas ácidas. Participan en la digestión celular, que puede ser heterofagia (digestión de materiales exógenos) o autofagia (digestión de materiales propios de la célula, como ejemplo mitocondrias viejas). Las hidrolasas ácidas son glucoproteínas, inician su síntesis en el REG y completan su síntesis en el Golgi. La “etiqueta” manosa 6-P incorporada en golgi direcciona a las hidrolasas a los lisosomas. Se activan a pH 5

Lo que se digiere queda en una vesícula llamada cuerpo residual, estos pueden quedar en una célula o acercarse a la membrana y ser expulsados por exocitosis.

Lisosoma primario: Vesícula con hidrolasas, pequeña e inactiva

Lisosoma secundario: Vesícula con el material a digerir más las hidrolasas: Autofagolisosoma, fagolisosoma, cuerpo residual.

Son vesículas que cristalizan las enzimas. Son también llamadas microcuerpos. Son vesículas de membrana simple, están presentes en células animales y vegetales, no pertenecen al S.E, reciben proteínas por Post-traslación y se duplican por fisión binaria. Contienen oxidasas y catalasas.

Las oxidasas oxidan aá, purinas, algunos ácidos grasos, generando H2O2.

Las catalasas degradan el H2O2 (peróxido de hidrógeno) en agua y O2.

El peroxido, o agua oxigenada, es un producto de las peroxisomas.

Las gliosoxisomas son un tipo especial de peroxisomas presentes en células vegetales. Participan en la fotorrespiración. Participan en el metabolismo de los triglicéridos (transformación de ácidos grasos almacenados en semillas, hidratos de carbono: ciclo del glioxilato).

Formado por citosol, citoesqueleto, ribosomas, sistema vacuolar y organelas citoplasmáticas. El movimiento de la célula se da gracias organelas o apéndices como cilios y flagelos, la principal responsable es la actina. Los movimientos pueden ser de protrusion, tracción o enganche.

CITOSOL : sistema coloidal con grandes macromoléculas (proteínas, ácidos nucleicos, polisacáridos complejos y algunos lípidos). Constituye el medio interno de la célula. Se llevan a cabo muchos procesos de síntesis y degradación ya que hay enzimas solubles (como por ejemplo la glucolisis). Contiene ribosomas que son los que producen las proteínas. Si las proteínas que lo confirman tienen uniones potentes, el citosol tendrá consistencia de gel; en cambio si son débiles, será mas fluido; esto puede variar, por lo que es dinámico. Algunas proteínas al polimerizarse forman fibrillas que constituyen en citoesqueleto, armando una red bajo la membrana que hacen que se mantenga la forma de la célula.

Ribosomas: se encuentran en la matriz citoplasmática, agrupadas en conjuntos llamados polirribosomas. Están formados por ARN y proteínas y se dividen en una subunidad mayor y otra menor. Son parte del proceso de síntesis de proteínas; en el se producen las uniones peptídicas entre los aminoácidos y se forman las cadenas.

Chaperonas : son proteínas encargadas del plegamiento, ensamble y mantienen la forma de las proteínas; si la forma es errónea intentan modificarla y la protegen de la degradacion por las proteasas. Acompañan a las proteínas desde que son liberadas.

Proteasoma: si la proteína no logra modificar su error, es etiquetada con un polipéptido: la ubiquitina; el mismo es reconocido por el proteosoma, un gran complejo de muchas proteínas diferentes. Luego la coloca en un espacio de su estructura (un cilindro hueco) y es digerida por las proteasas. También degradan proteínas normales, acortando su vida.

CITOESQUELETO: esta constituido por microtúbulos, microfilamentos y filamentos intermedios.

· Microtúbulos: esta formado por proteínas, en especial tubulina, proteína globular que al polimerizarse forma largos tubos delgados y huecos. Son canales para movilidad de células aisladas y transporte de sustancias desde y hacia el cuerpo de la célula, actúan también como esqueleto y sostén de organelas (suelen ser fuertes y rígidos) en prolongaciones celulares. Asimismo, las organelas viajan unidas a microtúbulos, funcionando como motores; para lo que necesitan proteínas asociadas: dineinas (deplaza hacia el centro celular) y kinesinas (desplaza hacia la superficie celular). Pueden estar fijados a las membranas internas o recorrer el citoplasma. Los organizadores de los microtúbulos se ubican en dos grupos: centrosomas y cuerpos basales. Los centrosomas estan formados por dos centriolos, al cortarlo transversalmente encuentro 9 tripletes de microtúbulos, uno completo y dos incompletos. El organizador es el promotor de la formación de los microtúbulos.

En los cuerpos basales se originan los microtúbulos, se encuentran debajo de la membrana plasmática; no poseen microtúbulos centrales, si poseen nueve triplets de microtúbulos. Organización interna a cargo de cilios y flagelos. Los cilios se encuentran en gran cantidad sobre la superficie con un movimiento coordinado, el flagelo siempre se encuentra aislado, es mas largo y su movimiento es ondulante. La regulación y coordinación de los mismos esta ligada a su propia estructura. Ambas son estructuras de locomoción. La velocidad con que baten los cilios depende de la concentración de AMPc (segundo mensajero)

· Microfilamentos: poseen actina y miosina; son responsables de la contractilidad de la célula muscular. También se relaciona con los movimientos de las células en general, por ejemplo de los glóbulos blancos.

Actina: es una proteína globular que al polimerizarse (necesita unirse a otras proteínas) forman largos filamentos; posee una cabeza y una cola, encargada de la contracción celular. Hay un grupo aislado denominado actina G que debe unir ATP para formar microfilamentos, que unidos de a dos forman una doble hélice llamada actina F. Los microfilamentos, son flexibles y abundantes y se unen y separan todo el tiempo por las distintas velocidades que poseen.

· Filamentos intermedios: son compactos y se encuentran en células animales. Pueden relacionarse con los microtúbulos. Formados por diversas proteinas (queratina y neurofilamentos). Se encuentran por debajo de la membrana plasmática uniéndose a proteínas de la misma (a desmosomas). Son filamentos muy resistentes a la tracción y al ataque de las proteasas e insolubles, formados por proteínas similares y no son contráctiles. Se encuentran tanto en células de la piel, como en células nerviosas (neurofilamentos).

· Microvellosidades: delgadas prolongaciones de citoplasma rodeadas de membrana. Aumentan la superficie de absorción.

Uniones estrechas u oclusivas: las celulas se unen intimamente formando una capa de epitelio continua que impide el pasaje de sustancias por el espacio extracelular; solo algunas moleculas pueden ingresar. Algunas macromoleculas que deben ingresar lo hacen a traves de las celulas y no por entre ellas.los transportadores son unilaterales, es decir si entra por un lugar no podra volver a salir por alli.

Uniones de anclaje: fijan celulas entre si o con la matriz extracelular contribuyendo a la formación y mantenimiento de tejidos.

-desmosomas: filamentos intermedios. Formados por proteinas integrales de la familia de las cadherinas. Se fijan a filamentos intermedios, por medio de proteinas ligadoras que forman una placa en la cara citoplasmatica de la membrana.

-uniones adherentes: filamentos de actina. Fijan celulas a traves de sus filamentos citoplasmaticos de actina. Sus proteinas transmembrana son las cadherinas que se unen a otras celulas o a integrinas si se quiere unir con la matriz extra celular.

-hemidesmosomas: filamentos intermedios. Une a la matriz extracelular.

Uniones en hendidura, gap o Nexus: forman poros entre celulas que permiten el acoplamiento quimico y electrico facilitando la comunicación. Los poros se llaman conexones y la proteina del mismo, conexina. El acoplamiento electrico se da frecuentemente en el musculo cardiacos. Los plasmodesmos ayudan a la comunicación entre celulas vegetales, es un desmotubulo que conecta el REL de las dos celulas.

Pueden ser paracrinas (las moleculas deben quedarse concentradas en un lugar ya que se producen cerca de la celula que las produce) o endocrinas (pueden actuar a distancia). Las celulas y glandulas paracrinas y endocrinas son las especializadas en fabricar y secretar señales en organismos grandes y complejos. El sistema circulatorio puede llevar señales a todo el cuerpo. Las celulas nerviosas tienen prolongaciones que atraviesan largas distancias hasta llegar a la celula blanco.

La información puede ser transferida de dos modos:

1) las membranas celulares estan en contacto y por corrientes electricas se abren canales ionicos.

2) Sinopsis quimica: la neurona libera neurotransmisores al espacio intracelular que se unen a los receptores especificos de la membrana de la celula a la que se le pasara la información.

RECEPTORES DE MEMBRANA (hormonas hidrofilicas, neurotransmisores, y factores de crecimiento)

· Proteinas integrales:

- canales ionotropicos: se abre cuando se une un neurotransmisor para dejar pasar la información. Son proteinas formadas por varias cadenas que atraviesan varias veces la membrana. Son receptores de neurotransmisores y transducen muy rapido la señal.

- Receptores acoplados a proteina G: capaces de asociarse a una proteina de membrana que liga GTP que a la vez traduce la señal por activacion o inhibición de otra enzima. Son monomericos y atraviesan la membrana siete veces la membrana. Algunas de las proteinas G son capaces de activar la enzima adenilato ciclasa que produce el mensajero intracelular AMPc, otras lo inhiben y otras activan fosfolipasas que degradan fosfolípidos. Otras actuan sobre canales ionicos modificando su estado.

- Con actividad enzimatica; en general son péptidos. Suelen estar formados por una proteina integral que atraviesa una sola vez la membrana. Hay cinco tipos que tienen actividad enzimatica pero los mas importantes son los relacionados con la tirosina-kinasas

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TRANSDUCCION DE LA SEÑAL : la respuesta a una señal del tipo de un neurotransmisor esta medida por un receptor de membrana cuya activacion producira cambios en la concentracion de algun mensajero intracelular que finalmente actuara sobre una proteina kinasa que comenzara la casacada de reacciones de fosforilacion y desfosforilacion de ciertas proteínas que llevan a la respuesta. Entre las proteínas que pueden ser fosforiladas estan los propios receptores y canales ionicos de la membrana. Los otros receptores de membrana son en general proteínas que atraviesan una sola vez la membrana y tienen actividad de proteinas kinansas en el dominio intracelular del receptor.
-Proteinas G y kinasas: la familia de proteínas G tiene miembros como la Gs que estimula la adenilato ciclasa o como la Gi que inhibe la misma enzima; Gq que estimulan la fosfolipasa y proteínas Gk que actuan sobre canales de K+. Un mismo receptor puede producir respuesta en diferentes tejidos porque la maquinaria intracelular es distinta. Una vez que se una la señal desde el exterior de la celula el receptor se acopla a la proteina G. Esta tiene 3 subunidades, actua como GTPasa (es decir que degrada GTP a GDP) y tiene unido GDP. Cuando el receptor es activado y se une a la subunidad alfa de la proteina G, se activa uniendose a GTP. Asi degrada al GTP y se vuelve a inactivar. Mientras permanece activada se disocia de la otras 2 las subunidades beta y gama que son capaces de actuar sobre otra proteina de membrana para entonces producir un mensajero intracelular o segundo mensajero. Un aumento de la concentracion de AMPc por activacion de la AC activara la proteina kinasa A, mientras que un aumento en la liberacion de inositol polifosfato y dicilglicerol por activacion de la fosfolipasa C, produciran un aumento en la concentracion de calcio citoplasmatico y una activacion de la proteina kinasa C. La consecuencias de estas 2 cascadas de enzimas y reacciones son distintas.
Solo entre los receptores que responden a acetilcolina podemos contar 5 diferentes ligados a proteínas G.
Las proteínas kinasas son especificas y en general hay 2 tipos principales las serina/trionina kinasa, que fosforilan en esos residuos de amino y las tirosina-kinasa que fosforilan residuos de tirosina. En resumen los protagonistas de la transduccion de un estimulo o señal que llega del espacio extracelular desde una celula cercana o desde alguna lejana son en general las proteínas receptoras de membrana asociada o no a canales ionicos o receptores citoplasmaticos, proteínas transductoras de las señales, que llegan a esos receptores como las proteínas G de membrana, enzimas de membrana asociadas, capaces de producir mensajeros especificos, enzimas como las proteínas kinasas y las proteínas fosfatasas, capaces de fosforilar y desfosforilar diferentes proteínas. El rol de esta fosforiacion es el de modificar la conformacion de la proteina de modo de activar una funcion enzimatica o promover su acoplamiento a otras subunidades o a otras proteínas o hacer mas o menos permeable un canal ionico y como consecuencia de estas reacciones se activan factores de transcripcion. Los receptores citoplasmaticos peden ser translocados al nucleo celular donde ejercen su accion sobre el genoma activando o inhibiendo la expresion de genes especificos.

AMPLIFICACION DE LA SEÑAL: Las cascadas de reacciones catalizadas por distintas enzimas que se activan por proteínas G acopladas a receptores de membrana pueden ser amplificadas en las distintas etapas. Por ejemplo una señal que active una molécula de receptor capaz de acoplarse a Gs, activara muchas de estas proteínas G que a su vez activaran a la AC. Pero ademas cada Gs estara activada mientras no se hidrolice el GTP unido lo que tomara algunos segundos, en ese intervalo estara activada la AC a la que se unio y seguira produciendo AMPc.

La energía que posibilita la vida proviene de la combustión del alimento, a este proceso se lo llama respiración celular. Es un proceso catabólico, oxidativo y exergónico; de oxido reducción. El proceso de respiración es un proceso regulado y ordenado catalizado por enzimas en el que la energía se libera en etapas. La energía contenida en el alimento es captada y utilizada para formar ATP. Puede ser aeróbica con O2 o anaeróbica sin O2.

ÓRGANISMOS PROCARIOTAS:

Aeróbica: La glucólisis, la descarboxilación del piruvato y el ciclo de Krebs se llevan a cabo en el Citoplasma, mientras que la cadena respiratoria y la fosforilación oxidativa en la membrana plasmática.

Anaeróbica: La glucolisis y la fermentación se llevan a cabo en el citoplasma.

ÓRGANISMOS EUCARIOTAS:

Aeróbica: La glucólisis se lleva a cabo en el citoplasma, la descarboxilación del piruvato y el ciclo de Krebs en la matriz mitocondrial, la cadena respiratoria y la fosforalación oxidativa en la membrana interna mitocondrial.

Es el proceso por el cual la glucosa es degradada a CO2 y H2O en presencia de O2. los hidratos se oxidan en presencia de oxigeno para originar moleculas de CO2, y las moleculas de O2 se reducen en H2O. El proceso se divide en tres etapas: glucolisis (en citoplasma), ciclo de Krebs (en matriz mitocondrial), y la cadena respiratoria junto con la fosfoliracion oxidativa, es decir la síntesis de ATP (membrana mitocondrial interna).

La reacción química global de la respiración es la siguiente:

C₆ H₁₂ O₆ + 6O₂ ---> 6CO₂ + 6H₂O +energía (ATP)

GLUCOLISIS

Es la ruptura del azucar. Es un proceso catabolico en el cual una molecula de glucosa (6 carbonos) es parcialmente oxidada hasta obtener dos moleculas de acido piruvico (3 atomos cada una de carbono). El proceso es exergonico, una parte liberada en forma de calor y la otra utilizada para sintetizar ATP a partir de ADP + Pi. Los electrones que se producen en el pasaje de electrones desde la glucosa al receptor final que es el oxigeno pasan a reducir al NAD+ (intermediario que luego cede los electrones al O2 en la cadena respiratoria) en NADH.

SUSTRATOS: Glucosa, 2 NAD+, 2 ATP+2P

PRODUCTOS: 2 Piruvatos, 2 NADH, 4 ATP

DESCARBOXILACIÓN DEL PIRUVATO:

El ácido pirúvico penetra en la matriz mitocondrial donde es procesado por el complejo enzimático piruvato deshidrogenasa, el cual realiza la descarboxilación oxidativa del piruvato; descarboxilación porque se arranca uno de los tres carbonos del ácido pirúvico (que se desprende en forma de CO₂) yoxidativa porque, al mismo tiempo se le arrancan dosátomos de hidrógeno (oxidación pordeshidrogenación), que son captados por el NAD⁺, que se reduce a NADH. Por tanto; el piruvato se transforma en un radical acetilo (-CO-CH₃,ácido acético sin el grupo hidroxilo) que es captado por el coenzima A (que pasa a acetil-CoA), que es el encargado de transportarlo al ciclo de Krebs.

Este proceso se repite dos veces, una para cada molécula de piruvato en que se escindió la glucosa.

SUSTRATOS: Piruvato, CoA, NAD+

PRODUCTOS: Acetíl–CoA, CO2, NADH

CICLO DE KREBS:

El ciclo de Krebs es una ruta metabólica cíclica que realiza la oxidación de los dos acetilos transportados por el acetil coenzima A, provenientes del piruvato, hasta producir dos moléculas deCO₂, liberando energía en forma utilizable, es decir poder reductor (NADH, FADH₂) y GTP.

Para cada glucosa se producen dos vueltas completas del ciclo de Krebs, dado que se habían producido dos moléculas de acetil coenzima A en el paso anterior; por tanto se ganan 2 GTPs y se liberan 4 moléculas de CO₂. Estas cuatro moléculas, sumadas a las dos de la descarboxilación oxidativa del piruvato, hacen un total de seis, que es el número de moléculas de CO₂ que se producen en respiración aeróbica.

SUSTRATOS: Acetilo, 3 NAD+, FAD, GDP+P

PRODUCTOS: 2 CO2, 3 NADH, FADH2, GTP

CADENA RESPIRATORIA:

Son las últimas etapas de la respiración aeróbica y tienen dos finalidades básicas:

· Reoxidar las coenzimas que se han reducido en las etapas anteriores (NADH yFADH₂ con el fin de que estén de nuevo libres para aceptar electrones y protones de nuevos sustratos oxidables.

· Producir energía utilizable en forma de ATP.

Estos dos fenómenos están íntimamente relacionados y acoplados mutuamente. Cuatro complejos realizan la oxidación de las mencionadas coenzimas transportando los electrones y aprovechando su energía para bombear protones desde la matriz mitocondrial hasta el espacio intermembrana. Estos protones solo pueden regresar a la matriz a través de la ATP sintasa, enzima que aprovecha elgradiente electroquímico creado parafosforilar el ADP aATP, proceso conocido como fosforilación oxidativa.

Los electrones y los protones implicados en estos procesos son cedidos definitivamente al O₂ que se reduce a agua. Nótese que el oxígeno atmosférico obtenido por ventilación pulmonar tiene como única finalidad actuar como aceptor final de electrones y protones en la respiración aerobia.

La energia liberada durante el pasaje de electrones a traves de la cadena de aceptores es utilizada para bombear protones hacia uno de los lados de la membrana, generando un gradiente electroquimico, los protones acumulados vuelven a la matriz mediante la ATPsintetasa.

SUSTRATOS: ADP + P

PRODUCTOS: ATP

Por cada NADH que activa la cadena respiratoria se sintetizan 3 ATP y por cada FADH2, 2 ATP. De la respiración aeróbica de una glucosa se obtienen máximo 38 ATP.

Se produce la glucolisis y luego la fermentación.

FERMENTACIÓN ALCOHOLICA: se lleva a cabo en algunos hongos. Ocurre en los glóbulos rojos y su producto final es el alcohol.

FERMENTACIÓN LÁCTICA: se da en muchas bacterias y en algunas celulas animales, en las musculares. Su producto final es la lactosa.

Organismos fotosintetizadores: Bacterias (Procariotas), Algas y plantas (Eucariotas). En las bacterias la fotosíntesis ocurre en todas las células del cuerpo. En los vegetales ocurre en las células de las hojas y de los tallos jóvenes. La clorofila es el encargado de captar la energía de la luz y transferirla al proceso de la síntesis de alimento.

Es un proceso anabólico, endergónico y de oxido-reduccion. Los atomos de carbono se unen formando cadenas carbonadas y a la vez se reducen (ganan atomos de H); el H2O se oxida, pierde protones y electrones, liberando O2. Solo puede ocurrir si recibe energia luminica.

Los fotosistemas son complejos macromoleculares ubicados en las membranas de los tilacoides. Se dividen en dos zonas: centro de reacción, allí comienzan una serie de complejos eventos fisico-químicos que culminan en la síntesis de los compuestos orgánicos.

Y rodeandolo, complejo antena formado por centenares de moléculas de clorofila y otros pigmentos.

La energía de cada fotón de las ondas lumínicas que inciden sobre el complejo antena excita a la molécula de pigmento, que cuándo vuelve a su orbital original libera energía y se la transfiere a la molécula de pigmento vecina y así sucesivamente hasta llegar a las moléculas de clorofila que es encuentran en el centro de reacción.

La molécula de la clorofila del centro de reacción al recibir la energía cedida, desprende a uno se sus electrones que se va a unir a otro compuesto y queda cargada positivamente.

FASE CLARA: depende de la luz; ocurre en las granas de los cloroplastos y en la laminillas de las cianobacterias. Absorve la energía lumínica y la convierte en energía química (ATP).

La energía luminosa incide sobre los cloroplastos y los pigmentos de los complejos de antena se exitan y pasan su energia a las moleclas de su centro de reaccion. Las moleculas del centro de reaccion del fotosistema I se exitan y pierden un electron que pasa a la ferredoxina (en membrana tilaciode); esta se lo pasa al NADP+ que se reduce. El fotosistema I queda cargado positivamente. Las moleculas del centro de reaccion del fotosistema II tambien pierden un electron que es transferido a la cadena aceptora de electrones en donde el ultimo aceptor es el centro de reaccion del fotosistema I (P700). El fotosistema II queda cargado positivamente. Recupera su electron mediante la fotolisis del H2O (se rompe la molecula). A medida que los electrones se mueven liberan energia que se utiliza para la síntesis de ATP.

FASE OSCURA: Es fotoindependiente y ocurre en el estroma de los cloroplastos y en el citoplasma. Su único objetivo es sintetizar glúcido, a expensas del producto de la fase anterior (ATP y NADPH) y el CO2.

La fase bioquímica consiste en la reduccion de CO2 y la posterior síntesis de hidratos de C. Se incorpora el CO₂ de la atmósfera en moléculas orgánicas, llegan al interior de los cloroplastos por difusión simple. Cada CO2 se une a ribulosa 1-5 difosfato (compuesto con 5 C) gracias a la enzima rubisco. Asi se forman dos moleculas de acido 3-fosfoglicerico. Cada una de ellas es fosforilada con una molecula de ATP y es reducida gracias a los electrones de una molecula de NADPH + H+ (productos de la etapa anterior). Se obtiene gliceraldheido-3-fosfato. Estas pueden convertirse en hidratos de carbono; pueden quedar en el estroma donde se unen formando moleculas de glucosa que se polimerizaran formando almidon; pueden ser exportadas al citoplasma y utilizadas para obtener energia en la respiración celular o transformarse en sacarosa. Otras pueden regenerarse en moleculas de ribulosa 1-5 difosfato.

Hay que destacar que tanto la fase fotoquímica como la fase biosintética se producen a la vez. Son inseparables, ya que los productos de la fase fotoquímica son empleados en la fase biosintética. Por otro lado al consumir en la fase biosintética el ATP y NADPH se obtienen ADP y NADP⁺ para la fase fotoquímica. Para asegurar que ambas fases se produzcan a la vez existe una fuerte fotorregulación sobre las enzimas del ciclo de Calvin para que estén activas por el día e inactivas por la noche, en especial sobre la enzima rubisco. No obstante existe una variante de fotosíntesis presente en ciertas plantas que permite separar la fijación del CO₂ de la fase fotoquímica. Se trata de la fotosíntesis tipo CAM, empleada por plantas adaptadas a climas desérticos, para evitar que se abran los estomas por el día para fijar el CO₂, con la consiguiente pérdida de agua.

Fotorrespiración: Proceso que compite con la fotosíntesis, llega a degradar hasta el 50% de los compuestos orgánicos sintetizados por la fotosíntesis:

CICLO C4: Aumenta la concentración de CO2 en las células de la vaina para que fijen eficientemente el CO2 en el ciclo de Calvin