INTRODUCCIÓN AL METABOLISMO CELULAR
El tipo de energía útil para célula se denomina energía libre, y es aquella capaz de realizar trabajo en la célula (transportar moléculas, contraer músculos, sintetizar proteínas, etc.); mientras que la energía inútil es principalmente energía calórica.
La célula es un sistema abierto, ya que intercambia con su entorno, materia y energía, y al hacerlo lo
transforma.
La célula es una máquina química isotérmica, y que constituye un sistema abierto en estado estacionario.
Energía química en las células
Teniendo en cuenta el tipo de energía que las células obtienen de su entorno, se las puede dividir en
2 grupos:
● Células fotosintéticas: se caracterizan por utilizar como principal fuente de energía la luz
solar. Estas células son autótrofas, es decir, que fabrican su propio alimento (utilizan como
fuente de carbono, sustancias inorgánicas, para sintetizar sustancias orgánicas).
● Células heterotróficas: utilizan sustancias orgánicas como fuente de carbono, que son luego
degradadas, aprovechando así, su energía química.
Ambos tipos celulares, centralizan la energía química en un compuesto denominado ATP. Esta
molécula actúa como el transportador de energía química más importando de todas la células de las
especies vivientes.
ATP (adenosina trifosfato) cómo intermediario energético
Pertenece al grupo de los nucleótidos.
El enlace entre el 2ª y el 3ª fosfato, es un enlace de alta energía. El aporte energético para la formación
de ATP, proviene de la energía libre obtenida por la célula de su entorno, que luego es recuperada
mediante la liberación de energía por la ruptura del enlace fosfato del ATP (hidrólisis).
Por esto el ATP actúa como intermediario energético, ya que lo que hace es trasladar la energía
obtenida por la célula, de su entorno, y trasladarla a los distintos puntos donde es requerida por esta
Metabolismo Celular
El metabolismo intermediario o metabolismo celular, se define como el conjunto de reacciones
bioquímicas que ocurren en el interior de la célula, que ocurren de manera ordenada y específica,
debido a que cada una de ellas está catalizada por una enzima específica.
Funciones del metabolismo celular:
 Obtención de energía a partir de moléculas orgánicas combustibles.
 Convertir los principios nutritivos exógenos en precursores para las macromoléculas de la
célula.
 Ensamblar estos precursores para formar los componentes de la célula.
 Formar y degradar las biomoléculas necesarias para las funciones especializadas de la célula.
Reacciones endergónicas: son aquellas que para que ocurran, es necesario el aporte de energía.
Reacciones exergónicas: Son aquellas que ocurren con liberación de energía al medio.
La energía necesaria para que ocurran las reacciones endergónicas, proviene de la hidrólisis del ATP
a ADP, mientras que la energía liberada en las reacciones exergónicas, es utilizada para transformar el
ADP en ATP. De ahí su papel como intermediario energético.
Catabolismo y Anabolismo
El metabolismo celular se divide en 2 fases:
Catabolismo: Son los procesos mediante los cuales se produce la degradación de las moléculas
complejas y relativamente grandes. El objetivo, es la obtención de energía contenida en los enlaces de
las moléculas. Los procesos catabólicos van siempre acompañados por la liberación de energía (reacciones
exergónicas), que se almacena en forma de ATP.
Anabolismo: Son los procesos mediante los cuales se produce la biosíntesis de todos los
componentes moleculares de la célula, a partir de precursores sencillos. Los procesos anabólicos requieren
de la utilización de energía (reacciones endergónicas), que es obtenida a través de la transformación de ATP en
ADP.
ENZIMAS
Las enzimas son catalizadores biológicos. Actúan disminuyendo la energía de activación1 de las
reacciones metabólicas.
Propiedades:
 Las mayoría de las enzimas son proteínas, y como tales poseen todas la propiedades que las
caracterizan. Sus estructuras se ven afectadas por la Tº y el pH.
 Son altamente específicas. Participan de una determinada reacción, reconociendo y actuando
sobre un sustrato en particular.
 Son eficientes en pequeñas cantidades.
 Se recuperan luego de la reacción.
 No alteran el equilibrio de las reacciones que catalizan.
Clasificación de las enzimas
Enzimas simples: La parte proteica por si sola posee actividad catalítica.
Enzimas conjugadas: Requieren de otra sustancia de naturaleza no proteica (que generalmente será
termoestable) para alcanzar la capacidad catalítica. La parte proteica sola, resive el nombre de
apoenzima, mientras que la parte no proteica (que generalmente interacciona con la apoenzima de
forma transitoria) se denomina cofactor enzimático, y pueden ser de distintos tipos:
Iones inorgánicos: Mg2+ , Cu2+, Zn2+, Na+, Cl-, etc.
✗
.Coenzima (molécula orgánica pequeña): NAD (nicotinamida-Adenina-Dinucleótido), FAD
✗
(Flavina-Adenina-Dinucléotido), etc. En los casos que la coenzima se une fuertemente, se
denomina grupo prostético.
Una vez unida la apoenzima con su cofactor se obtiene la forma activa que recibe el nombre de
Holoenzima.
Reconocimiento del sustrato
El primer paso es la interacción entre la región de la enzima que se denomina sitio activo, con el
sustrato, para formar el complejo enzima-sustrato.
La estructura tridimensional de la proteína juega un rol crucial en la formación del sitio activo, con lo
cual es indispensable mantener la estructura terciaria de la enzima para que sea catalíticamente activa.
Las uniones que se forman entre la enzima y los sustratos son débiles, permitiendo que dicha
interacción sea reversible, y la enzima se recupere al final del proceso.
Modelo de Llave cerradura: Este modelo establece la existencia de una total complementariedad
entre el sitio activo de la enzima y el sustrato sobre el cual actúa.
Modelo de ajuste inducido: La complementariedad entre el sitio activo de la enzima y el sustrato, se
alcanza solo luego de la interacción entre ellos. Existe un reconocimiento dinámico que involucra una
modificación apreciable de los sitios activos.
Factores que afectan la cinética enzimática: Concentración de sustrato, concentración de enzima,
temperatura, pH y presencia de inhibidores.
1 La energía de activación, es la cantidad mínima de energía necesaria para que se lleve a cabo una reacción química.
Y está relacionada con la temperatura, ya que de esta última depende el número de choques entre las moléculas
involucradas en la reacción, al aumentar o disminuir su velocidad media.
Concentración de Sustrato: A bajas concentraciones de sustrato, la velocidad aumenta de modo
proporcional al aumento de la concentración, pero cuando esta alta, la velocidad es prácticamente
independiente y tiende a alcanzarse una velocidad máxima, que solo puede ser aumentada
aumentando la concentración de enzima. A altas concentraciones de sustrato, todos los sitios activos de
las enzimas están ocupados y por lo tanto se alcanza una velocidad máxima, y se dice que la enzima
está saturada.
La concentración de sustrato necesaria para alcanzar la velocidad máxima, es el Km de la enzima. Cuando una
enzima tiene un valor pequeño de Km, significa que necesita poco sustrato para alcanzar la velocidad
máxima, es decir tiene una gran afinidad por el sustrato, y es al revés cuando el Km es grande.
Temperatura: Las enzimas tienen una temperatura a la cual alcanzan su mayor actividad
(temperatura óptima). Al elevarse la temperatura, la actividad va disminuyendo, ya que se ven
afectadas las interacciones entre los aminoácidos, de la proteína, que mantienen su estructura terciaria.
Si la temperatura es muy elevada, la enzima se desnaturaliza, si es muy baja, se inactiva.
PH: Los aminoácidos, presentan comportamiento anfotérico, al aceptar o ceder cationes hidrógeno, se
afecta su carga neta, lo que produce atracciones y repulsiones que modifican la estructura terciaria de
las enzimas. En muchos casos, en la interacción entre el sitio activo y el sustrato, participan grupos
cargados; si estas cargas son modificadas, se verá afectada la capacidad de unión entre la enzima y el
sustrato.
Inhibición de la actividad enzimática
Inhibición reversible: El inhibidor se fija a la enzima, dando por resultado una disminución de la
actividad, que puede ser tratado utilizando la relación Michaelis-Menten.
Existen 3 tipos:
 Inhibición competitiva: el inhibidor competitivo posee similitud estructural con el sustrato y
se combina reversiblemente con la enzima, compitiendo, por su sitio activo, con el sustrato.
Como la firmación de “EI” reduce la concentración de enzima disponible, la velocidad de la
reacción disminuye, pero debido a que los inhibidores se unen reversiblemente, se pueden
contraresta aumentando la concentración de sustrato. Un inhibidor competitivo disminuye la
actividad la afinidad de la enzima por el sustrato (>Km) pero no altera la Vmáx, ya que esta puede
alcanzarse a concentraciones elevadas de sustrato.
 Inhibición no competitiva: El inhibidor y el sustrato se pueden unir simultáneamente a la
misma enzima, lo que significa que sus sitios de unión son diferentes y se puede formar el
complejo “ESI”, pero este es catalíticamente inactivo y no genera productos. El inhibidor
provoca cambios conformacionales que inactivan la enzima, y no pueden revertirse por
aumento de la concentración del sustrato. No modifican la afinidad de la enzima (=Km) pero
disminuye la Vmáx.
 Inhibición acompetitiva: el inhibidor se une exclusivamente al complejo “ES”, resultando en
un compuesto “ESI” no productivo. En estos casos al incrementar la concentración de sustrato
aumenta el efecto inhibidor, con lo que se disminuye el Km (ya que hay 2 reacciones que consumen
ES) y también la Vmáx.
Inhibición irreversible: Se da por sustancia que producen un cambio permanente en la enzima, lo
que resulta en una pérdida definitiva de su actividad.
REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Regulación de la actividad catalítica
Sistemas multienzimáticos: La vías metabólicas, son las secuencias de reacciones, donde el

producto en una etapa, es el sustrato en la siguiente. Cada una de las reacciones está catalizada
por una enzima diferente, formando sistemas multienzimáticos. Estos sistemas poseen
capacidad de autoregulación, donde la enzima de la primera reacción disminuye su actividad
cuando la concentración del producto final ha alcanzado un nivel suficientemente alto. Este
tipo de control se denomina retroinhibición o inhibición feed-back, y evita la acumulación
inútil de metabolitos.
 Efectos alostéricos: En las enzimas alostéricas (o reguladoras), se da que a bajas
concentraciones de sustrato, la velocidad es baja, y al aumentar el sustrato, la última aumenta
marcadamente. Esta cinética es congruente con las enzimas poliméricas, que presentan 2 ó mas
sitios de unión con el sustrato. Este efecto se denomina cooperatividad. Cuando es la molécula
de sustrato la que actúa como reguladora, se denomina efecto homotrópico, en cambio si son
reguladas por la presencia de otro modificador, se llama efecto heterotrópico; si la regulación
activa la enzima, el modulador es positivo, si es inhibida, es por un modulador negativo.Todos
los efectos pueden coexistir para una misma enzima y se explican por al existencia de otros
sitios, además del sitio activo, a los cuáles se unen específicamente moléculas capaces de
modificar su actividad.
 Alosterismo: es el fenómeno de fijación de ciertas sustancias en un sitio de su
superficie, que puede ocasionar cambios en la conformación y actividad de otro
sitio. Las enzimas que presentan este comportamiento se llaman alostéricas, y las
sustancias que causan el efecto, son los efectores alostéricos.
modelo concertado: Inicialmente moléculas diferentes de las misma proteína existen en
dos conformaciones distintas que están en equilibrio entre sí, antes de unirse al sustrato.
Modelo secuencial: la fijación inicial de una molécula de sustrato a un sitio activo de
cierta subunidad induce cambios de conformación en ésta, los cuales provocan a su vez
cambios en la conformación en las demás subunidades.
 Modificación covalente reversible: Son enzimas reguladas por la adición o sustracción de
grupos unidos covalentemente. La más frecuenta es la fosforilación y desfoforilación ejercida a
su vez por otras enzimas en presencia de ATP.
 Modificación covalente irreversible: Se da en enzimas que se sintetizan en forma de
precursores inactivos (denominados zimógenos), que luego son activadas a un tiempo y en un
lugar fisiológicamente apropiado, por la ruptura irreversible de uno o más enlaces peptídicos.
 Compartimentalización: La localización de los procesos metabólicos en el citosol o en
organelas, facilita su regulación. Por ej. las enzimas microsomales son responsables de la
biosíntesis de hormonas y del metabolismo de ciertas drogas.
 Isoenzimas: Son enzimas que pueden existir en distintas variedades y con la misma actividad
catalítica. Aunque las distintas variedades catalicen la misma reacción global, poseen distinto
valor de Km, adaptándose a los requerimientos específicos de la célula que las produce.
Regulación de la síntesis de enzimas.
La síntesis de algunas enzimas puede ser inducida por sus propios sustratos, y reprimida por sus
productos a nivel genético, actuando en el proceso de transcripción. El resultado final es que la enzima
se sintetiza cuando es necesaria.
Regulación de la degradación de enzimas
La presencia o ausencia de sustratos y cofactores, puede alterar la conformación de las enzimas,
haciéndolas más o menos susceptibles a su degradación.
Multimodulación
Los distintos tipos de regulación pueden coexistir, y frecuentemente coexisten en una enzima dada, lo
que ha originado el concepto de multimodulación.
MEMBRANA PLASMÁTICA
Todos los intercambios de la célula con el medio se producen a través de la membrana plasmática. Se
denomina permeabilidad selectiva, a la propiedad que tiene la membrana de regular el intercambio de
materiales entre el interior de la célula y el medio que la rodea; es decir que regula el pasaje de solutos
y de agua, generando la acumulación de ciertos iones, la generación y el mantenimiento de gradientes
de concentración, y el mantenimiento del equilibrio hídrico. La membrana además de limitar y dar
forma a la célula, es la responsable de mantener la diferencia en la composición de los líquidos intra y
extracelular, pero es incapaz de evitar la desecación, por lo que la célula desnuda no puede vivir fuera
de un medio acuoso.
COMPOSICIÓN Y ESTRUCTURA
Proteínas: Participan en la organización estructural, en la permeabilidad, como receptores y
transmisores de señales.
Lípidos: Principalmente fosfolípidos, también hay glicolípidos y proporciones variables de colesterol
(en células animales). Los lípidos constituyen la lámina continua que envuelve a la célula y la limita.
Glúcidos: Se encuentran siempre en combinación con proteínas y con lípidos, siempre dispuestos
hacia el espacio extracelular.
Ultraestructura de la membrana plasmática
Todas las membranas biológicas tiene una unidad de membrana básica, donde los fosfolípidos se
encuentran orientados con sus grupos polares hacia el exterior y sus largas cadenas hidroacrbonadas
hacia su interior formando una bicapa. Las proteínas no se encuentran formando una capa continua,
sino que se encuentran distribuidas en parches muy abundantes.
Disposición de los lípidos
Los lípidos en la membrana se organizan formando dos superficies hidrofílicas separadas por una
región central hidrofóbica. La bicapa lipídica no es estática, sino que las moléculas que la componen,
son capaces de difundir cambiando su posición, es decir que forman una capa fluida. Los lípidos son
diferentes en cada capa de la membrana, lo que resulta en la asimetría de la misma.
En las células eucariontes animales hay grandes cantidades de colesterol en las membranas, que por
un lado mantiene separadas las cadenas de ácidos grasos de los fosfolípidos cercanos, lo que impide
que puedan cristalizar, y por otro reduce la movilidad de los lípidos, haciendo menos fluida a la
membrana y disminuyendo la permeabilidad de moléculas pequeñas que de otro modo atravesarían la
bicapa.
Proteínas de la membrana
El modelo de mosaico fluído, postula que la membrana en una bicapa lipídica continua,
interrumpida en algunos sitios por proteínas que la atraviesan total o parcialmente.
Proteínas integrales: Se encuentran realmente integradas a la bicapa. Poseen un segmento hidrofóbico
(segmento transmembrana) que atraviesa la membrana e interactúa con los lípidos, lo que estabiliza la
estructura de las proteínas. Un segmento transmembrana está unido a aminoácidos polares, que salen
hacia la superficie extracelular o hacia el espacio citoplasmático (segmento extra o intracitoplasmático)
Entre las proteínas integrales se pueden diferenciar:
 Proteínas estructurales: Su función es principalmente mecánica (por ej.: anclaje del
citoesqueleto o anclaje de proteínas periféricas).
 Proteinas transportadoras o carriers: Transportan ciertas sustancias a través de la membrana.
 Proteínas con actividad enzimática: Hay reacciones bioquímicas que ocurren a nivel de
membrana.
 Proteínas receptoras: actúan como receptores de moléculas que llevan alguna señal
(neurotransmisores, hormonas, etc.)
 Proteínas transductoras: Traducen la señal que captan los receptores.
 Proteínas con propiedades antígenas: Marcan la superficie de la célula como si estuviera
etiquetada, lo que le permite ser reconocida por otras células y despertar respuestas inmunes.
 Proteínas canales: forman canales a través de los cuales pasan ciertos iones.
 Proteínas bomba: Extraen o introducen algún ion específico.
Proteínas periféricas: Se encuentran unidas a las regiones expuestas de las proteínas integrales o en
relación con las cabezas polares de los lípidos, por fuera de la bicapa, mediante enlaces electroestáticos
débiles.
Hidratos de Carbono
en general son oligosacáridos que se disponen siempre mirando hacia el exterior celular, asociados,
formando glicoproteínas y glicolípidos. Los complejos glicoproteicos participan en el reconocimiento
celular.
También se los encuentran como proteoglicanos (polisacáridos muy grandes asociados a proteínas).
Los polisacáridos miran hacia afuera y están unidos a una proteínas integral, o a una proteína que está
unida a su vez a un glicolípido de la membrana: el glicosil-fosfatidil-inositol.
Estos hidratos de carbono forman una cubierta que protege la delicada superficie de la célula e
integran el glucocálix que la rodea.
MECANISMOS DE TRANSPORTE POR MEMBRANA
Difusión
La difusión, es el desplazamiento de moléculas de soluto, de una región de mayor concentración, a
una de menor concentración. Se produce sin gasto de energía, ya que es un proceso espontáneo (los
solutos tienden a difundir).
Difusión simple: Se da en moléculas no muy grandes, generalmente liposolubles que atraviesan la
membrana a través de la bicapa, o bien moléculas polares pequeñas, que pasan a través de canales que
estén abiertos la mayor parte del tiempo.
Difusión facilitada: Algunas sustancia que no pueden atravesar la bicapa lipídica, lo hacen a través
de proteínas transportadoras o proteínas que forman canales.
Cuando aumenta la concentración de soluto en el medio interno o externo de la célula, algunas de las
moléculas reaccionan con los transportadores libres en la superficie de la membrana, formando un
complejo transportador-soluto, luego la proteína sufre cambios conformacionales que permiten que el
soluto sea liberado en la superficie opuesta, donde se disocia de la proteína, y esta retorna a su estado
anterior para repetir el ciclo. Por este mecanismo difunden moléculas no muy grandes, polares, como la
glucosa. El mecanismo mediante el cual se acopla el transporte de un ion ( aprovechando un gradiente
iónico) al transporte de una molécula, se lo conoce como simporte, ya que ambas especies son
acarreadas en el mismo sentido. Mientras que el mecanismo de antiporte, ocurre en el sentido
contrario, cuando se intercambian iones. En la amyor parte de los casos se utiliza energía para
mantener el gradiente iónico.
Los canales están formados por proteínas integrales que son poliméricas, y permiten el paso de iones
inorgánicos. Los canales suelen ser específicos por la carga del ión (aniónicos o catiónicos) o por el ion
particular. Estos últimos se mueven a favor del gradiente electroquímico, ya que son partículas
cargadas, por lo que siempre es pasivo. La mayoría de los canales permiten el paso de un solo tipo de
iones, aunque el transporte suele ser en ambas direcciones. Al poder estar abiertos o cerrados, el flujo
puede ser regulado.
El transporte a través de proteínas integrales, es especifico, saturable ( el flujo se incrementa con la
concentración hasta alcanzar una velocidad máxima, cuando todos los sitios específicos de la
membrana se encuentran ocupados), y presenta competencia entre moléculas similares que entran en la
célula utilizando el mismo sitio de transporte.
Ósmosis
Cuando dos compartimientos se encuentran separados por una barrera semipermeable (deja pasar el
solvente pero no los solutos), el agua difunde de la solución más concentrada, a la menos concentrada.
Transportes Activo
Es el transporte de sustancias en contra o independientemente del gradiente de concentración. Ocurre
siempre con el aporte directo de energía metabólica.
Transporte activo por bombas: la más estudiada es la bomba de Na+ - K+, que saca sodio de la célula
y hace ingresar potasio. Esta bomba es una proteína de membrana, que es una ATPasa (tiene la
capacidad de hidrolizarn ATP); así obtiene la energía para transportar los sodios hacia el exterior de la
célula (donde su concentración es 10 veces mayor), y ocurre lo inverso con el potasio. En el interior de
la célula hay grandes moléculas con cargas negativa, que son equilibradas por numerosos cationes que
quedan atrapados dentro de la célula, la altísima concentración de iones y moléculas dentro de la
célula, produciría una gran entrada de agua por ósmosis. Sin embargo, la bomba está constantemente
explsando más sodio que el potasio que ingresa, manteniendo el equilibrio hídrizco.
Transporte en masa
Endocitosis: Es un proceso mediante el cual la membrana plasmática envuelve partículas que
están en el exterior y las introduce al citoplasma dentro de una vesícula.
 Pinocitosis: Cuando se trata de sustancias disueltas, las vesículas son general pequeñas, y las
vesículas atrapan porciones del líquido extracelular.
 Fagocitosis: Si se trata de partículas en supensión, las vesículas que se forman son mayores.
Los organismos unicelulares y también células de los organismos pluricelulares toman por este
mecanismo materiales del medio no disueltos, y de tamaño considerable, incluyendo otras
células y proteínas en suspensión. La vesícula se denomina fagosoma.
 Endocitosis mediada por receptores: El proceso comienza cuando algunos receptores
especializados en la membrana, que son proteínas integrales, reciben a moléculas específicas
que los estimula. Los receptores ocupados migran por la bicapa en dirección horizontal,
acercándose y juntándose en zonas muy ricas en proteínas, allí se forman las fositas de
endocitosis, donde comienza a invaginarse la membrana, proceso que finaliza con la formación
del fagosoma.
Exocitosis: Consite en el proceso de exclusión de material intracelular contenido en vesículas. El
proceso lleva a poner en contacto a la membrana de la vesícula con la membrana plasmática. Por la
fisión y posterior fusión de las membranas, el contenido de la vesícula saldrá al espacio extracelular.