Componentes Químicos celulares (robertis pag 21-43)

Inorgánicos:
●Agua:

- Ocupa de 75 a 85% de la célula.

- En mayor cantidad en los tejidos.

- Cantidad: cuanto +edad -agua (también depende de la actividad metabólica).

- Es un solvente natural de iones y como medio de dispersión coloidal.

- El 5% es agua ligada (h₂o con uniones no covalentes con otras moléculas).

Distribución asimétrica de sus cargas por eso puede unirse con aniones, cationes o con ambos.
- Intervine en la eliminación de sustancias en la célula.
- Absorbe calor evitando cambios drásticos de tº

●Minerales:

- Sales: En el medio intracelular alta concentración de k⁺ y Mg²⁺ . En el líquido extracelular abunda Na⁺ y Cl^-.
- Sales disociadas en aniones y cationes mantienen la presión osmótica y el equilibrio ácido-base.
- Ciertos minerales están en forma no ionizada ej: el calcio en los dientes y huesos, hierro en la hemoglobina, ferritina, citocromos, etc. con uniones carbono metal.

Orgánicos: (ác. Nucleicos, hidratos de carbono, lípidos y proteínas)

●Ácidos Nucleicos: son macromoléculas que todo ser vivo contiene. Es un polímero cuyos monómeros son nucleótidos ligados por uniones fosfodiéster (ligan carbono 3’ de la pentosa con el 5’ de la siguiente).

- Pentosas: Son hidratos de carbono (azucares).
- Bases nitrogenadas: 2 clases: Piramidas tienen 1 anillo heterocíclico y las Purinas tienen 2 anillos fusionados.
- Base + pentosa = nucleósido. (ej: adenina + ribosa)
- Base + pentosa + P = nucleótido. (ej: adenosina monofosfato AMP; ADP; ATP (adenosina trifosfato)). Se usan para depositar y transferir energía. Al hidrolizar (romper) sus uniones liberan energía. CTP, UTP, GTP, TTP tienen uniones de alta energía pero la más usada es el ATP.
- El ADN es el depósito de información genética acumulada en la secuencia lineal de las 4 bases de sus ácidos nucleicos. A=T C=G A+T=C+G La cantidad de Adenina es igual a la de Timina y la cantidad de Citocina es igual a la cantidad de Guanina, esto es el código genético.
Esta información es copiada/transcripta a moléculas de ARN_m asi este contiene el código que establece la secuencia de los aminoácidos para formar las proteínas. Esto es la traducción del ARN.

	ADN	ARN
Ubicación	Núcleo (en pequeñas cantidades en mitocondrias y cloroplastos)	Núcleo, mitocondrias, cloroplastos y citoplasma.
Pentosas	Desoxirribosa (tiene un oxigeno menos)	Ribosa
Bases purinas piramidas	Adenina y guanina Timina y citosina	Adenina y guanina URACILO y citosina
Ácido fosfórico	PO3H4	PO3H4
Función	Guardar información genética	Sintetizar proteínas

ADN: Está formado por 2 cadenas^* de ácidos nucleicos helicoidales. Forma una doble hélice en torno a un mismo eje, las bases están en el interior de esta. Cada vuelta contiene aprox. 10,5 pares de nucleótidos.

* Antiparalelas unidas por puentes de hidrogeno entre los pares de bases. Entre las A y T hay 2 puentes A=T y entre las G y C hay 3 puentes G≡C por tanto esta es más estable.

 

 

ARN: 1 sola cadena de nucleótidos (existen tramos con bases complementarias A=U G≡C) hay 3 clases principales:
-ARN_m (mensajero): tiene la información genética (copiada del ADN) que establece la secuencia de los aminoácidos.

-ARN_r (ribosómico): Es el 50% de la masa del ribosoma (el otro 50% son proteínas). Proporciona el sostén molecular para las reacciones químicas de la síntesis.

-ARN_t (de transferencia): identifica y transporta los aminoácidos hasta el ribosoma (según el orden dictado por el ARN_m).

●Hidratos de Carbono: (carbono, hidrogeno y oxigeno)

 

 

 

 

 

-Son la principal fuente de energía y son parte de las membranas y matriz extracelular.
-Clasificación:
1) Monosacáridos: azucares simples (triosas 3Carbonos, tetrosas 4C, pentosas 5C y hexosas 6C) algunos son: glucosa(hexosa), desoxirribosa, ribosa, ribulosa.

2) Disacáridos: azucares de 2 monomeros de hexosas. Ej lactosa = glucosa + galactosa. Estas se unen por uniones glucosidicas (union puente de oxigeno glucosa-o₂-galactosa)

3) Oligosacáridos: Son cadenas (a veces ramificadas) de varios tipos de monosacáridos. Estan unidos a lipidos (glicolipidos) o a proteinas (glicoproteinas). El enlace con las proteinas es por el grupo OH de una serina o una treonina (enlace O-glicosidico) o por el grupo amida de una aspargina (enlace N-glicosidico)

4) Polisacaridos: combinacion de muchos monomeros de hexosas. Algunos ejemplos con diferentes funciones: Almidon y glucogeno funcion: recerva alimenticia. Celulosa funcion: estructural, estructura de la pared vegetal. GAG (glicosaminoglicano): sucesion de una misma unidad disacarida. Casi todos los son GAG + proteinas (proteoglicanos)

●Lípidos:

 

 

 

 

 

 

 

 

 

-Insolubles en agua y solubles en solventes orgánicos
-Unido a un grupo polar puede unirse al agua.

-Los más comunes:

1) Trigliceroles: triésteres de ácidos grasos con glicerol. Sirven como reserva de energía (la oxidación de los ac. Grasos libera más el doble de energía que los hidratos de carbono). 2 carbonos del glicerol unido a ácido graso = DAG.
2) fosfolípidos: Son moléculas antipáticas con 2 largas colas hidrofóbicas no polares (2 ac. Grasos), una cabeza hidrofilica polar (glicerol), un segundo alcohol y un P. Son los principales componentes de las membranas celulares. Hay dos tipos:
-glicerofosfolipidos: 2 ac. Grasos, glicerol y p + un segundo alcohol (etanolamina, serina, colina o inosol)
-esfingolípidos: esfingomielina: fosfocolina + caramida. Es un amino alcohol con cadena hidrocarbonada larga.
3) Glicolípidos: 2 tipos: -Cerebrocidos (glucosa o galactosa + caramida) –Gangliosidos (oligosacárido + glucosa + galactosa) hay varias clases según el orden y numero de sus monómeros.

4) Esteroides: El más conocido: Colesterol: Esta en la membrana entre otros, es antipático, tiene funciones diferentes según el grupo que se le una.

5) Poliprenoides: derivan del Isopropeno. Ej.: dolicol fosfato (de 17 a 21 isopropenos) y Ubiquinonas.

●Proteínas: cadena de aminoácidos ligada por uniones peptídicas.

 

 

 

 

 

 

 

-Aminoácidos:

20 tipos: 2 ácidos (aspártico y glutámico) 3 básicos, 5 neutros polares hidrifilicos, 10 neutros no polares hidrofóbicos.
Las distintas proteinas se forman por diferentes combinaciones entre los aminoacidos.

Cadenas: el grupo amino(H₂N) se une con el grupo carboxilo del amino contiguo (al unirse sobran 2H y 1O y forman 1 molecula de H₂O)

Las cadenas pueden ser dipeptido(2 aminoacidos), tripeptido, oligopeptido(unos pocos aminoacidos unidos) o polipeptido(unión de muchos aminoacidos)

-Estan en cada celula, en cada organoide.
-Proteinas conjugadas: estan unidas a porciones no proticas ej: glicoproteinas que son proteinas unidas a hidratos de carbono, nucleoproteinas (unidas a ac. Nucleicos), lipoproteinas(unidas de lipidos) o cromoproteinas como la hemoglobina y la mioglobina.

-Niveles de su organización estructural:
1) Estructura primaria: Secuencia de los aminoácidos que forman la cadena proteica

2) Estructura secundaria: configuración espacial de las proteínas algunas tienen forma cilíndrica (hélice α la cadena se enrosca en torno a un cilindro imaginario.) o de hoja plegada β.

3) Estructura terciaria: nuevos plegamientos (al relacionarse aminoácidos distantes) de la hélice α y la hoja plegada β da una configuración tridimensional a la proteína. Según el plegamiento proteínas fibrosas (tipo hélice alfa) o proteínas globulares (hélice α, hoja plegada β o ambas)

4) Estructura cuaternaria resulta de la combinación de dos o más polipéptidos formando así una molécula más compleja

-Uniones químicas: (determinan la estructura) hay uniones covalentes y uniones no covalentes como: puentes de hidrógeno.

-Uniones iónicas/electrostática: fuerza de atracción entre grupos ionizados de cargas opuestas.

- Proteinas Hidrofóbicas: asociación de grupos no polares.

-Interacciones de von der Waals: Por proximidad se causa atracción entre los átomos

la diferencia entre estos dos grupos y la cantidad de energía necesaria para romper esas uniones. covalentes (fuertes) se rompen con enzimas. No covalentes (enlaces débiles) por fuerzas fisicoquímicas (Aunque cuando son numerosas son estables)

-Tienen cargas positivas y negativas. Su carga es Cero en el punto isoeléctrico.

-Existe un pH definido para cada proteína en el que la suma de las cargas es 0.En este pH las proteínas colocadas en un campo electrónico no miran hacia ningún Polo.

- A un pH menor se desplazan hacia el cátodo, en uno mayor hacia el aniodo. Este proceso se llama electroforesis

●Enzimas: (E)

-Actúa la temperatura del organismo y dentro de los límites de PH

-Son catalizadores biológicos: sustancias que aceleran las reacciones químicas sin modificarse, osea que pueden utilizarse una y otra vez.

-Proteínas o glicoproteínas con uno o más sitios activos donde se une el Sustrato(S) (la sustancia sobre la cual actúa), este es modificadas químicamente y convertido en uno o más productos. Esta reacción es Generalmente reversible.
- Reacciones enzimáticas: tienen 2 etapas 1) Unión de la enzima con el sustrato 2) Complejo ES se separa de la enzima y el producto. E + S → ES → E + P esto significa que la Enzima (E) se encuentra al Sustrato (S) y se forma el complejo Enzima-Sustrato (ES), la enzima actúa sobre el sustrato modificándolo por lo tanto se lo llama Producto a este sustrato modificado. Luego la enzima se separa y puede volver a usarse. Se dice que es un proceso reversible porque la enzima puede volver a actuar y dejarlo de nuevo en sustrato. E + P → EP → E + S
- La velocidad de la reacción depende de la concentración del sustrato
-Distintos tipos de pueden formar uniones covalentes entre los átomos del sustrato (síntesis) o las pueden romper (degradación/digestión).

-Especificidad: cada clase de enzima actúa sobre un solo sustrato.

-Existen moléculas con actividad enzimática que son ácidos ribonucleicos se llaman ribozimas y catalizan la formación o ruptura de las uniones fosfodiéster entre los nucleótidos

-algunas E necesitan coenzimas para poder actuar esta puede ser un metal u otro un prostético unidad forma covalente a la proteína enzimática.

-El sitio activo se hace complementario el sustrato sólo después de haberse unido, es llamado anclaje inducido. (La unión con el sustrato induce un cambio conformacional y sólo Entonces el sitio activo toma la forma exacta del sustrato y los grupos catalíticos entran en el entran en íntimo contacto con este) (es una unión no covalente).

-Hay 2 tipos de inhibidores de E.

1) Irreversibles: desnaturalización de la enzima (se rompen los enlaces que mantienen la estructura, por lo tanto no funcionan) o formación de una unión covalente entre ella y otra molécula.

2) Reversibles: hay dos clases:

Competitiva: un compuesto de estructura similar al sustrato forma un complejo con la enzima (esto se puede revertir con las altas concentraciones de sustrato)
No competitiva: el inhibidor y el sustrato se unen.

-En algunos casos las enzimas de la vía metabólica están en el citosol y el sustrato y los sucesivos productos pasan de una enzima a otra en cadena. Otro caso es cuando las enzimas de una cadena de reacciones están asociadas y actúan juntas formando un complejo multiproteico.