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Resumen de Metabolismo  |  Biología (Cátedra: Márquez - 2016)  |  CBC  |  UBA

Introducción al metabolismo 

El metabolismo es la totalidad de los procesos químicos el organismo.

El metabolismo maneja las fuentes de materia y energía de la célula, algunas rutas metabólicas liberan energía por ruptura de los enlaces químicos de moléculas complejas o más simples. Estos procesos de degradación constituyen el catabolismo, por otro lado existen vías anabólicas son las que consumen energía para construir moléculas de mayor tamaño a partir de moléculas más simples.

.Catabólicas reacciones exergónicas

.Anabólicas reacciones endergónicas

Energía: capacidad de realizar un trabajo. De producir una modificación en la materia. Puede adoptar forma de calor, movimiento, electricidad, etc. Se reconocen dos tipos de energía:

La energía  potencial es la capacidad de realizar un trabajo en virtud de la posición, ejemplo, una piedra en una montaña tiene energía potencial, a medida que cae se transforma en cinética. Estos son interconvertibles.

La energía química que usan los seres vivos viene de los enlaces químicos de glúcidos, proteínas y lípidos. La energía potencial se guarda allí y se usa al romperlos, lo que no se usa se va como calor.  
 

Termodinámica: análisis de las transformaciones energéticas que ocurren en la materia viva

Los seres vivos son sistemas termodinámicos abiertos, cambian materia y energía con el entorno.

Primera ley: (de conservación) la energía no se puede crear ni destruir pasa de una forma a otra, pero siempre es constante.

Segunda ley: todos los intercambios y conversiones de energía, si no entra ni sale energía del sistema en estudio, la energía potencial del estado final siempre será menor que la energía potencial del estado inicial. cuando se pasa de energía lumínica a química se produce entropía, perdida de energía que queda desordenada. Esto va en aumento. La energía que usa, la que esta ordenada se llama entalpía

Energía libre

Energía libre (G)

Mide la energía total de un sistema (H)

Temperatura (T)

Entropía (S)

G = H – T S à determina si una reacción tiende a ocurrir espontáneamente o no

Si da – es espontaneo (en cualquier proceso espontaneo la energía libre decrece)

Si da + necesita energía

Los cambios de energía libre cuando un sistema va desde un estado inicial a un estado final es representado

Los cambios de energía libre cuando un sistema va desde un estado inicial a un estado final es representado  △G


              △G = estado final – G estado inicial

O también

          △G = △H – T. △S

Las reacciones metabolicas son endergonicas o exergonicas

 

 las reacciones pueden ser:

Anabólicas: son reacciones de síntesis, consumen energía, son endergónicas

Catabólicas: reacciones de degradación, liberan energía, son exergónicas (ocurren espontáneamente).

La molecula ATP

El adenosin trifofato (ATP), transfiere la energía liberada por la ruptura de las uniones químicas en los procesos exergonicos hacia las reacciones endergonicas, es decir las que consumen energía.

La celula puede realizar tres clases principales de trabajo donde se requiere energía:

. Trabajo mecanico: como la contracción de células, el fluir del citoplas dentro de la celula, etc.

. Trabajo de transporte: el bombeo de sustancias e iones a través de la membrana en contra de la dirección del movimiento espontaneo.

. Trabajo químico: el impulso de reacciones endergonicos, que no ocurrirían espontáneamente, como la síntesis de los polímeros a partir de sus monómeros. 

En muchas reacciones los electrones se transfieren de un atomo o una molecula a otro. Estas reacciones son muy importantes en los sistemas vivientes, se conocn como reacciones de oxidación-reduccion (REDOX).

Oxidación: perdida de un electrón, y el atomo o molecula que pierde el electron se ha oxidado, se llama oxidación porque el oxigeno que atrae con fuerza a los electrones, es la mayoría de las veces receptor de los mismos.

Reducción: ganancia de electrones

Estas dos ocurren simultáneamente (REDOX). Porque el electron que pierde un atomo es aceptado por otro.

 

ENZIMAS

Son proteínas catalizadoras. Actúan en pequeñas concentraciones, son regulables, termolábiles, finalizada la reacción se recuperan, no forman parte del producto de reacción. 

Catalizadores pueden ser biológicos o químicos

Biológicos

Químicos

Son específicos para una determinada reacción química o para un sustrato.

Aceleran cualquier reacción inespecíficamente.

Son proteínas mayoritariamente

Son sustancias simples finamente divididas.

Son saturables.

No son saturables.

Altamente eficaces

Son medianamente eficaces.

Puede ser regulada su actividad catalítica

No pueden ser reguladoras.

Son termolábiles y su actividad puede variar de acuerdo al pH del medio.

No son termolábiles ni se alteran con cambios de pH.


 

Clasificación de las enzimas  
 

 

Enzimas simples: constan solo de una estructura proteica.

Enzimas conjugadas: también llamadas holoenzimas poseen en su estructura una parte no proteica denominada cofactor, y una parte proteica denominada apoenzima. Para que estas enzimas actúen como catalizadores es necesario que la apoenzima se una al cofactor.

Grupo prosteicomoléculas orgánicas unidas fuertemente a la Apoenzima

Coenzimaportador de grupos químicos pequeños (acetilo, metilo y protones y e-)

Catalizador: cualquier sustancia que acelera una reacción, disminuye la energía de activación 
 

Sitio activo

Es el sitio en el cual el o los sustratos se unen a la enzima. En general se encuentran en el interior de la estructura proteica., las enzimas son moléculas flexibles, el sitio activo se modifica para hacerse complementario al sustrato.

Mecanismo de acción

Una vez que la encima reconoce al sstrato y se ajusta a el, se forma un complejo, complejo de encima sustrato. Una vez que se ha formado los productos obtenemos un complejo enzima-producto, finalmente los productos se separaran de la enzima recuperándose esta para reaccionar con otra molecula de sustrato.

Factores que modifican la velocidad de las reacciones químicas

Concentración sustrato: a medida que aumenta la cantidad de sustrato, la velocidad aumenta de forma lineal, hasta que finalmente la reacción alcanza una velocidad máxima que es constante, se vuelve independiente de la cantidad de sustrato. Los sitios activos d las encimas se encuentran interactuando con el sustrato.

Concentración de enzimas: cuanto mayor cantidad de enzima este presente, mayor será la velocidad que se alcanzara, debido a que necesito mas cantidad de sustrato para alcanzar la saturación.

Temperatura: a temperatura mas alta mayor movimiento, a mayor movimiento mayor probabilidad de acople.

El pH: a pH extremos las proteínas se desnaturalizan, por lo tanto la actividad biológica decae.

Inhibidores bajan el nivel de actividad de las enzimas. Hay diferentes:

Inhibidores reversiblesà se disocian fácilmente de las enzimas. Dentro de este grupo encontramos:

Inhibidores competitivos: compite por el sitio activo de la enzima, al agregar mas sustrato el efecto se revierte.

Inhibidores no competitivos: se enlazan a un sitio distinto del sitio activo alterando el funcionamiento, hace que trabaje a menor velocidad.

Inhibidores irreversibles: se enlazan con fuerza a la enzima, generalmente se unen covalentemente a algún aminoácido del sitio activo. Sustrato suicida: se enlaza al centro activo y químicamente se transforma en una especie reactiva que modifica en forma irreversible al aminoácido del sitio activo.

Regulación de la actividad enzimática

Existen diferentes tiois de mecanismos regulatorios de la actividad ezimatica:

Inhibidor por producto final: generalmente en estos casos el producto final (producto de la última reacción de esa vía) actúa inhibiendo a las enzimas que intervienen en los primeros pasos. Retroalimentación negativa: cuando el producto final se acumula, inhibe alguno de los primeros pasos de la ruta.

Regulación alosterica: ocurre solo en enzimas alostéricas, son sustancias que pueden modular la actividad de las enzimas, algunos efectos aumentan la actividad enzimática efectores positivos y otras tienen efecto inhibitorio efectores negativos.

Regulación por unión covalente: cuando se le agrega o saca un grupo fosfato.

Regulación genética: involucra el control al nivel del ADN. De manera que si podemos impedir el pasaje de ADN a ARN impedimos la síntesis de la enzima y por ende no se cataliza la reacción en la que dicha enzima interviene.


 

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