Sesión 5: metabolismo y energía


La energía se manifiesta en nuestro ámbito físico de diferentes formas.Estas formas energéticas pueden ser inter convertidas ni casi sin restricciones, solo se requiere un medio o dispositivo físico adecuado para producir la conversión. Los dispositivos que permiten estas transformaciones entre los distintos tipos de energía suelen ser en su mayoría proteínas, las proteínas especiales de las células musculares son capaces de convertir la energía química almacenada en los enlaces químicos de ciertas moléculas en movimiento mecánico.Así se fue conformando la termodinámica, es la ciencia que estudia las transformaciones de energía, las reglas formuladas por estos principios termodinámicos son útiles para comprender todos los procesos naturales.

James Joule investigó sobre la equivalencia entre el trabajo mecánico y el calor, concluyendo que, cuando a un sistema aislado de su exterior se le suministra trabajo mecánico, se obtiene una cantidad equivalente de energía térmica. Se dice que la energía es transformada, pero no creada o destruida. Cuando las transformaciones energéticas ocurren en un sistema aislado la energía total dentro de este permanece constante. Así nace la primera ley de la termodinámica: la energía del universo permanece constante.

"El trabajo puede transformarse en calor sin restricciones, pero el calor no puede transformarse en trabajo sin restricciones"

La eficiencia depende del tipo de transformación y del dispositivo que vincule los diferentes tipos de energía. Según esta primera ley de la termodinámica, la suma de la energía de los productos a la energía liberada durante la reacción es igual a la energía inicial contenida en las sustancias que reaccionan. En la oxidación de la glucosa, la energía liberada está compuesta por una fracción útil, pero otra parte se disipa como calor.

Energía total liberada=energía útil+calor

La segunda ley de la termodinámica establece la noción de que existe una dirección hacia la cual cualquier sistema que esté fuera del equilibrio tiende a desplazarse. Al hacerlo se está disipando energía, cuando toda esta energía útil se haya disipado, en el sistema no podrán ocurrir más procesos.

Clausius formalizó esta ecuación al estudiar el importante papel de esa energía inevitablemente disipada, expresó que la entropía es una forma de cuantificar el orden de un sistema, a mayor entropía mayor desorden.
En un proceso espontáneo el contenido energético del sistema al inicio es mayor que en el estado final. Por lo tanto en dicho proceso se ha liberado energía al medio proceso exergónico.
Un proceso no espontáneo significa que el contenido energético del sistema inicial es menor que en el estado final, por lo tanto decimos que en el proceso se ha entregado energía al sistema siendo un proceso endergónico.

Dado que todos los procesos llevan de manera inevitable a la disipación de gradientes, tarde o temprano estos van a desaparecer. Entonces cuando ya no hay desniveles ni gradientes ni heterogeneidades, el sistema habría alcanzado un equilibrio, ya que la uniformidad reemplazaría a las formas. Toda la energía útil se habría disipado. La entropía habría alcanzado un máximo Y entonces el tiempo se habría detenido.
Schrodinger hizo notar que los organismos vivos conviven dos procesos esenciales: la generación de orden a partir de orden y la generación de orden a partir de desorden. Cuando habla de orden a partir de orden intenta explicar la capacidad de los organismos de producir réplicas de sí mismos e incluso de generar variaciones heredables, lo que lo llamó microcódigo.
Dentro de las células vivas las heterogeneidades son la norma. Hay barreras físicas, como la membranas biológicas y tipos de gradientes, como los químicos o los electroquímicos, cada uno se constituye por diferencias en las concentraciones de moléculas específicas a uno y otro lado de las membranas. Dentro del citosol celular, hay un completo desequilibrio, puede ocurrir por bastantes razones. Los gradientes formados pueden sostenerse en el tiempo, operando y conduciendo una gran cantidad de funciones vitales para las células. Por lo tanto, para las células es crucial mantener los gradientes. Su desaparición significa el equilibrio con el ambiente y la consecuente muerte celular.

Un sistema biológico se mantiene vivo en su estado organizado tomando energía del ambiente y procesando a través de su eficiente maquinaria química. Esta acopla las sucesivas transformaciones energéticas a la producción de trabajo útil, lo que le permite ejercer las diferentes funciones celulares para mantener su organización interna. Las células devuelven al entorno energía disipada que consiste en calor y otras formas que rápidamente se distribuyen en el ambiente, aumentando su orden y entropía.

Mientras que un sistema en equilibrio mantiene su constancia por la ausencia de procesos, un sistema estacionario se mantiene porque existen procesos balanceados.

Reacción química: es el proceso por el cual una o más sustancias llamadas sustratos o reactivos se transforman (se combinan o se rompen) en sustancias llamadas productos.

METABOLISMO
Es el conjunto de reacciones químicas y físicas a través de las cuales los organismos transforman la materia y la energía de su entorno. De esta manera mantienen sus propias estructuras y realizan distintas formas de trabajo. Las reacciones se clasifican, desde el punto de vista metabólico, en:


✔ anabólicas: reacciones de síntesis o construcción, con formación de enlaces
covalentes.
✔ catabólicas: reacciones de degradación, con ruptura de enlaces covalentes.

Y desde el punto de vista energético se clasifican en:
✔ endergónicas: necesitan el aporte de energía para formar enlaces covalentes.
✔ exergónicas: liberan energía que estaba contenida en los enlaces covalentes.



Dado que las reacciones anabólicas consisten en la síntesis de estructuras con
formación de nuevos enlaces covalentes, necesitarán del aporte externo de energía.
Por ello decimos que estas reacciones son endergónicas. En cambio, las
reacciones catabólicas, donde se degradan sustancias y, en consecuencia, se rompen
enlaces covalentes y se libera la energía contenida en dichos enlaces, son de tipo
exergónicas.

Podemos concluir entonces que las reacciones anabólicas son endergónicas y las catabólicas exergónicas. Ambas reacciones están acopladas, o sea interconectadas, por un intermediario energético: el ATP (Adenosín trifosfato). El ATP es una molécula capaz de captar transitoriamente la energía liberada por procesos catabólicos y vehiculizarla hacia procesos anabólicos. Gran parte de esta energía queda contenida en la unión entre los fosfatos (P) del ATP. Cabe aclarar que el ATP no almacena sino que de algún modo transporta la energía.
Las reacciones catabólico-exergónicas (que liberan energía a partir de la ruptura de
enlaces covalentes) se acoplan con la síntesis de ATP, que se forma a partir de la
energía liberada por dichas reacciones. En cambio, las reacciones anabólico-endergónicas (que requieren del aporte de energía para formar nuevos
enlaces) siempre se acoplan a la ruptura del ATP, ya que aporta la energía que
dichas reacciones necesitan. Cabe aclarar que no todos los procesos endergónicos son anabólicos.


ENZIMAS
Son catalizadores biológicos, ya que modifican la velocidad de una reacción química sin sufrir un cambio químico permanente en el proceso. Aumentan la velocidad de la reacción, es decir, aumentan la cantidad de producto formado por unidad de tiempo

Energía de activación: la misma es una barrera energética que debe superarse para
que una reacción suceda, ya que es la energía mínima necesaria que hay que
aportar al sistema para que una reacción química comience. Las enzimas
disminuyen la energía de activación inicial que necesita la reacción química para que
suceda. Sin embargo, la variación de energía total (Energía final - Energía inicial= ΔE)
de la reacción no se ve modificada por la presencia de las enzimas ya que las
energías iniciales de los sustratos y las finales contenidas en los productos no se
modifican. En consecuencia no habrá cambios en la variación de la energía global de la reacción. Puede observarse que la variación de energía (flecha verde)
no se ve afectada por la presencia de enzimas.

La mayoría de las moléculas biológicas con capacidad catalítica son enzimas, es decir
proteínas. Pero existen catalizadores biológicos llamados ribozimas, que están
conformados por ARN, es decir por ácidos nucleicos.
Características de las enzimas:
✔son específicas porque cada enzima cataliza un solo tipo de reacción y por
ello se unirán a un solo tipo de sustrato o sustratos
✔son eficientes en pequeñas cantidades
✔no se alteran en el curso de la reacción química y por ello son reutilizables
✔son saturables: La concentración de enzimas presentes en una reacción es
limitada y, por ello, si se aumenta la cantidad de sustrato, en algún momento
estas enzimas tendrán todos sus sitios activos “ocupados” por los sustratos.
Para que la enzima pueda captar nuevos sustratos deberá liberar primero los
productos transformados.



Mecanismo de la acción enzimática:
La enzima reconoce al sustrato (reactivo), el que se une específicamente a una zona
especializada de la estructura tridimensional de la enzima llamada sitio activo. En
este sitio activo se desarrolla el proceso de transformación química de los sustratos en
productos. Finalmente los productos son liberados de la enzima y la misma está en
condiciones de unirse a un sustrato nuevamente e iniciar el mismo proceso.

En el modelo llave-cerradura el
sitio activo presenta una complementariedad preexistente en la forma 3D del sitio
activo y el sustrato al igual que una llave y una cerradura. En cambio en el del
acoplamiento inducido, el mismo sustrato, al entrar en contacto con la enzima,induce
la forma definitiva del sitio activo, como si se tratara de una mano y un guante.

Factores que afectan la velocidad de las reacciones enzimáticas
La velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas puede ser modificada,
afectada o influida por diversos factores:

1. Concentración de sustrato. Las enzimas aceleran las reacciones químicas, incrementando la velocidad en la que un sustrato se transforma en un producto. La velocidad de esta reacción se relaciona directamente con la actividad de la enzima y puede representarse gráficamente en relación a la cantidad de sustrato. A medida que aumenta la concentración de sustrato, la velocidad de la reacción también aumenta hasta alcanzar una velocidad máxima (Vmax) donde la cantidad de producto generado se mantiene constante.
2. Variaciones de pH. Dado que las enzimas son proteínas, los cambios del pH modifican la estructura tridimensional de las enzimas. En consecuencia, se altera el sitio activo y por ello, la actividad o velocidad de las mismas.
3. Variaciones de temperatura. A temperaturas que superan la temperatura óptima las enzimas se desnaturalizan, es decir que pierden su estructura secundaria, terciaria y cuaternaria o incluso se pueden hidrolizar, perdiendo a su vez la estructura primaria.
4. Concentración de enzima presente.
5. Presencia de inhibidores. Los inhibidores pueden ser reversibles e irreversibles. Dentro de los reversibles encontramos por un lado los inhibidores competitivos donde el inhibidor, que es muy semejante al sustrato, se une al sitio activo y por lo tanto compite con el sustrato por el mismo. En cambio, en los inhibidores no competitivos el inhibidor modifica la actividad de la enzima por unión a un sitio diferente al sitio activo y por ello no compite con el sustrato.

La regulación enzimatica puede darse a distintos niveles:
Regulación de la actividad catalítica: La misma consiste en modificar la actividad
enzimática sin tener que variar la concentración de las mismas. Este proceso puede llevarse a cabo de distintas maneras:
a) Regulación alostérica:En los
organismos vivos, la actividad de algunas enzimas puede regularse mediante la
unión de uno o más ligandos llamados reguladores alostéricos. Los mismos se
unen a un lugar o lugares distintos al sitio activo y, como consecuencia de esto,
inducen cambios conformacionales en la enzima . Los reguladores positivos cambian la forma de la enzima de manera que se optimiza la unión enzima/sustrato y por ello aumenta la velocidad de reacción. En cambio, los reguladores negativos tienen el efecto contrario, es decir disminuyen la cantidad de producto formado. En general, el centro alostérico es tan específico para la unión del modulador, como el sitio activo lo es para la unión del sustrato. Las enzimas
moduladas de esta manera se suelen llamar también enzimas alostéricas y generalmente se trata de proteínas con estructura cuaternaria y no terciaria, Dado que a mayor complejidad estructural de una proteína, mayor es la posibilidad de ser regulada.
A diferencia de la inhibición enzimática, la regulación de las enzimas se lleva a cabo
por el propio organismo, de acuerdo, como ya se dijo, a las necesidades de cada
momento.
b) Sistemas multienzimáticos: Muchas enzimas participan de vías metabólicas, es
decir, actúan de modo secuencial, catalizando reacciones consecutivas y
encadenadas, conectadas por intermediarios comunes, de modo que el producto de
una enzima es el sustrato del siguiente, y así sucesivamente. Los sistemas
enzimáticos pueden comprender desde dos hasta veinte o más enzimas actuando en
una secuencia o vía metabólica. En muchos casos el producto final modula
negativamente a la primera o una de las primeras enzimas de esta vía que suele ser una enzima de tipo alostérica. Este proceso se denomina retroalimentación o feed back negativo.
c) Modificación covalente: hay enzimas que se activan o inactivan si se les une covalentemente cierto grupo químico. Hay otras que se activan cuando se les
elimina una cierta porción de aminoácidos o se le agrega un grupo fosfato.
d) Compartimentalización: implica la separación de las distintas enzimas metabólicas en compartimientos separados. De este modo se delimitan los espacios en las que cada una actúa y las funciones de cada compartimiento. Cabe aclarar que esto es exclusivo de eucariontes.
e) Isoenzimas: distintas formas estructurales de una misma enzima, cada una adaptada a un determinado tipo de tejido u organismo, pero que catalizan una reacción similar, transformando los mismos sustratos en productos.

Regulación de la síntesis de enzimas
Dado que las enzimas son proteínas, las mismas están codificadas por genes
presentes en el ADN. De acuerdo a los requerimientos del organismo se puede inducir o reprimir la formación de estas enzimas. Esto conllevaría a una mayor o menor actividad enzimática, es decir a una mayor o menor cantidad de producto formado. Ciertas sustancias como las hormonas pueden inducir su síntesis si el organismo o la célula así lo requiere.

-Regulación de la degradación de enzimas
Si por alguna razón fuera necesaria una menor concentración de enzimas, una
alternativa posible es que las mismas sean degradadas en los proteasomas, estructuras donde ocurre la hidrólisis de proteínas.